第六節
“骨骼系統”和“肌肉系統”

在第二章第十三節中，我們談到原核生物的“細胞骨架”系統。那是一類能夠聚合成鏈的蛋白質。它們或者作為其他蛋白工作的“腳手架”，合成新的細胞壁（MreB），或者在水解ATP時，形狀從直線變為彎曲，從而使細胞膜被往內拉，使細胞一分為二（FtsZ），或者緊貼一部分細胞膜的內面，使細胞在這個部分內彎，形成弧形或螺旋形的細胞（CreS），或者通過自身的縮短和延長，將DNA“拉”和“推”到不同的細胞里面去（ParABS系統和ParMRC系統）。在這些系統中，都是這些蛋白纖維通過自身的變化來執行功能，還沒有專門產生拉力的蛋白質，即動力蛋白（motor protein）出現。

真核細胞比原核細胞大得多，還有各種細胞器，結構和功能都遠比原核生物復雜。不過“大有大的難處”，就是染色體和各種細胞器都很“沉重”，而且相比于原核細胞而言，真核細胞體積巨大，這些結構需要移動的距離也大，光靠熱運動或者原核生物的細胞骨架蛋白來移動它們不是很有效的。要將這些細胞器運送到細胞中特定的位置，以及將復制后的染色體運送到子細胞中去，都需要專門的運輸系統。為了這個目的，真核生物繼承了原核細胞的骨架系統，并且將以發展，使其更加強大，功能更多，不僅可以起支撐作用，還可以作為真核細胞內“貨物”運輸的“軌道”。更重要的是，真核細胞還發展出了能夠產生機械力的蛋白質，能夠以ATP為能源，在細胞骨架上“走動”，因而可以從事各種“搬運”工作。

“骨骼系統”

在真核生物中，細菌骨架蛋白的“后代”仍然存在，而且在真核生物的生理活動中扮演重要角色。MreB的后代是肌纖蛋白（actin）；FtsZ的后代是微管蛋白（tubulin）；而CreS的后代為中間纖維蛋白（intermediatefilament proteins）。僅從氨基酸序列的比較，是很難看出這些蛋白質之間的傳承關系的，但是如果比較這些蛋白質的三維結構，就可以看出MreB和肌纖蛋白之間、FtsZ和微管蛋白之間、CreS和中間纖維蛋白之間的空間結構高度相似。MreB和肌纖蛋白都結合ATP，FtsZ和微管蛋白都結合GTP，它們結合GTP的氨基酸側鏈也都基本相同。CreS和中間纖維蛋白的聚合都不需要核苷酸（例如ATP和GTP）的存在，它們在原核生物和真核生物的細胞中都起結構支持的作用。下面分別介紹這幾種真核細胞的骨架蛋白。

肌纖蛋白（actin）是原核生物蛋白質MreB的“后代”，它們的分子形狀和聚合形成的絲狀物都高度相似，而且它們直接和ATP結合的氨基酸側鏈也幾乎全部相同（圖3-10）。

在ATP存在的情況下，肌纖蛋白的單體（叫G-肌纖蛋白，G從global一詞而來，意思是肌纖蛋白的單體是球形的）也能夠聚合成長絲（叫F-肌纖蛋白，F是filament的第一個字母，意思是絲狀物）。這些細絲的直徑約7納米，是真核生物的細胞骨架纖維中最細的，被稱為微絲（microfilaments）。微絲也是雙螺旋，即由兩根微絲互相纏繞組成，但是和DNA的雙螺旋不同的是，DNA雙螺旋中的兩根鏈是可以分開，單獨存在的，而微絲的單鏈并不存在，一旦聚合就是雙螺旋。F-肌纖蛋白每根鏈中的G-肌纖蛋白單位和另一條鏈上的G-肌纖蛋白單位互相錯開約半個分子長，所以每個G-肌纖蛋白單位有四個“鄰居”：沿自己的鏈上下各一個，在另一條鏈上的上下方也各有一個。G-肌纖蛋白分子上有一個凹槽，是結合ATP的地方。在G-肌纖蛋白聚合成F-肌纖蛋白時，所有的凹槽都朝著一個方向，所以F-肌纖蛋白是有方向的。末端G-肌纖蛋白凹槽暴露的一端叫做負端，末端G-肌纖蛋白的凹槽被“埋”在兩個G-肌纖蛋白之間的一端叫做正端（圖3-11）。

G-肌纖蛋白可以從兩端加到F-肌纖蛋白上去，也可以從兩端脫落下來，所以F-肌纖蛋白和G-肌纖蛋白之間存在一個動態關系。F-肌纖蛋白是延長還是縮短，要看細胞中G-肌纖蛋白的濃度高低。如果G-肌纖蛋白的濃度很低，F-肌纖蛋白上面的G-肌纖蛋白會解離下來，F-肌纖蛋白就會縮短。反之，如果G-肌纖蛋白的濃度很高，F-肌纖蛋白就會不斷延長。在某一個G-肌纖蛋白的濃度，F-肌纖蛋白既不延長，也不縮短，這個濃度就是F-肌纖蛋白和G-肌纖蛋白達到平衡的濃度，解離和聚合的速度相同，叫做“臨界濃度”（critical concentration，簡稱為Cc）。但是正端和負端的臨界濃度不一樣。正端的Cc比較小（約0.1毫摩爾/升），而負端的Cc比較大（約為0.8毫摩爾/升）。所以G-肌纖蛋白的濃度高于0.1毫摩爾/升時，正端就會延長，而只有在G-肌纖蛋白的濃度高于0.8毫摩爾/升時，負端才會延長。這就導致一個有趣的后果：如果G-肌纖蛋白的濃度在兩個Cc之間，就會出現正端延長，負端縮短的現象，整個F-肌纖蛋白好像在向正端方向前進，盡管F-肌纖蛋白的中段可以保持不動。

在真核生物的細胞中，G-肌纖蛋白的總濃度在0.5毫摩爾/升左右，按理說大部分G-肌纖蛋白都應該結合劑F-肌纖蛋白才對。但在實際上，大量的G-肌纖蛋白并沒有結合劑F-肌纖蛋白。這是因為細胞中有另外一些蛋白質，例如“胸腺素β-4蛋白”（Thymosinβ-4）和“抑絲蛋白”（profilin），它們可以結合G-肌纖蛋白，使其自由濃度降低。這些蛋白又受細胞的調控，這樣就可以決定在什么時候什么地點讓F-肌纖蛋白生長或縮短。生物真是很“聰明”的，肌纖蛋白的這個性質，就被利用來執行一些生物功能。

例如在海膽中，精子使卵受精時，F-肌纖蛋白的延長就發揮了重要的作用。海膽卵被一層約50 微米厚的膠質層包圍（類似于哺乳動物卵的“透明帶”）。為了穿透這個膠質層，海膽精子頭部的前端有一個儲存G-肌纖蛋白的小囊，叫“頂體囊”（acrosomal vesicle）。在精子接觸到卵細胞時，頂體囊破裂，釋放出G-肌纖蛋白。這些G-肌纖蛋白立即開始聚合，而且正端向前。這樣形成的F-肌纖蛋白不斷從正端延長，就“推”著精子的細胞膜向前運動，形成管狀突起，穿過膠質層。當精子的細胞膜與卵子的細胞膜接觸時，兩個膜融合，精子頭部中的內容物，包括DNA，進入卵細胞，使卵細胞受精。真核生物（如變形蟲）的細胞在“爬行”時，在前進方向會有F-肌纖蛋白纖維形成，正端朝著細胞運動的方向。F-肌纖蛋白纖維從正端不斷延長，就把細胞膜向前推進。

甚至一些細菌也“學會”了利用F-肌纖蛋白的這個本領。例如李斯特菌（Listeria monocytogenes）是經過食物感染人的致病菌。它在侵入人體的細胞后，能夠在細胞內運動，后面還跟著一根“尾巴”，好像火箭上升時后面噴出的氣流。原來這根“尾巴”，就是李斯特菌利用F-肌纖蛋白推動自己前進的證據。李斯特菌讓F-肌纖蛋白在自己的后部生成，正端朝著細菌。F-肌纖蛋白從正端延長時，就“推”著細菌往前運動了，相當于是細菌的“火箭發動機”（圖3-12）。

不過F-肌纖蛋白的這些“技能”比起動力蛋白的“本事”來，又只能是小巫見大巫了。在真核生物中，肌纖蛋白的一個重要功能是作為肌動蛋白運動的“軌道”，在動物的肌肉收縮中起關鍵作用，這個我們在本節后面再講。

FtsZ的“后代”是微管蛋白（tubulin）。和FtsZ一樣，微管蛋白分子在結合GTP以后，也會聚合成長鏈。微管蛋白和FtsZ的空間結構也高度相似。它們聚合成的纖維也有極性（即兩端的性質不同）。不過微管蛋白聚合的方式和形成的纖維與FtsZ已經有很大的不同。FtsZ是以單體聚合，而微管蛋白的分子分兩種：α-微管蛋白和 β-微管蛋白。一個α-微管蛋白分子先和一個β-微管蛋白分子結合成二聚體，再以二聚體為單位聚合成長鏈。聚合時二聚體都朝著一個方向，所以聚合成的鏈是有方向的。末端α-微管蛋白暴露的為負端，末端 β-微管蛋白暴露的為正端。不僅如此，13條這種鏈還平行相連，組成一個空管，外直徑約25 納米，內直徑約12 納米，所以叫做微管（microtubule）。雖然叫做微管，它在真核生物的細管骨骼纖維中卻是最粗的。與FtsZ纖維的另一個不同之處是，FtsZ纖維的兩端是開放的，而微管的負端總要附著在一個組織中心（microtubule organizing center，簡稱MTOC）上。在那里另一種微管蛋白，γ-微管蛋白與其他蛋白質結合，成為微管的附著處和聚合開始點。所以微管是從正端延長或者縮短的（圖3-13）。

在αβ二聚體單位中，α-微管蛋白和 β-微管蛋白都各自結合一個GTP分子。結合在α-微管蛋白上的GTP不會被水解，而當二聚體結合劑微管上后，β-微管蛋白上的GTP會被水解為GDP。如果這個水解發生在鏈內部的二聚體上，這些二聚體不會從鏈中分離出來。而如果這個水解發生在末端的二聚體上，二聚體就會脫落下來，暴露出里面的αβ-微管蛋白-GDP單位，并也會脫落。這樣就會引起“雪崩效應”，使微管迅速縮短（約4 μm/min）。如果這時有新的，結合有GTP的二聚體結合在正端上，縮短就會停止，同時開始生長（約1.9 μm/min）。所以微管在細胞中是高度動態的。有些蛋白質還可以在微管之間“搭橋”，使微管平行排列，以一定的距離通過這些蛋白質彼此相連。這些蛋白叫做微管聯系蛋白（microtubule-associated proteins，簡稱MAP）。不同的MAP的“手臂”長度不同，使微管之間的距離不同。

微管由于是由13條微管蛋白絲組成的空心管，不僅是真核細胞中最粗的骨架纖維，而且機械強度比較大，除了在真核細胞中起支撐和骨架的作用，還作為細胞中動力蛋白在上面“行走”的軌道，在鞭毛和纖毛擺動、細胞內“貨物”的運輸、細胞分裂時染色體的分配上都起重要作用。

原核生物成新月蛋白CreS在真核生物中的對應蛋白質是中間纖維蛋白（intermediate filament protein）。它們的基因在DNA序列上有相似之處，而且分子中段都含有幾個α-螺旋。中間纖維的單體，和CreS一樣，不需要和核苷酸（ATP或GTP）結合就可以聚合成長絲，而且它們聚合成的長絲在結構、性質上都非常相似。中間纖維蛋白在兩端各有一個球狀的“頭部”，中間則是幾段α-螺旋，α-螺旋之間被非螺旋的肽鏈分開。兩個分子的中間區段可以互相纏繞，形成麻花樣的雙螺旋，形成二聚體。這個二聚體在形成時，兩個蛋白分子的氨基端在同一端，所以這個二聚體是有方向的。兩根這樣的二聚體以“頭對腳”的方式結合，彼此錯開一段距離，形成四聚體。由于四聚體中兩個二聚體的方向相反，所以四聚體沒有方向性。這樣的四聚體非常穩定，成為中間纖維的組成單位。四聚體先組成單根的原絲（protofilament），幾根原絲再組合成中間纖維。由于四聚體沒有方向性，所以中間纖維也沒有方向性。這和微絲和微管有正端和負端是不一樣的（圖3-14）。

由于中間纖維的二聚體是由α-螺旋彼此纏繞而成，它的直徑（約10 納米）就比由肌纖蛋白雙螺旋纏繞而成的微絲（大約7 納米）粗，但是又比由13條微管蛋白絲組成的微管（25 納米）細，所以被稱為中間纖維。中間纖維和CreS纖維一樣，有很強的彈性，可以被拉伸幾倍長而不斷裂，而且不像微絲和微管那樣是動態的，因此非常穩定，細胞里面也沒有動力蛋白以中間纖維為軌道“搞運輸”，所以中間纖維的主要作用就是支撐。中間纖維蛋白至少有7個大類，各執行不同的支撐功能。例如中間纖維可以從細胞核發出，像人長出頭發一樣。這些“頭發”穿過細胞質，與細胞膜相連，相當于有無數只“手”拉住細胞膜（圖3-14左下）。在細胞核的核膜下面，有一層由中間纖維組成的支撐結構，由第Ⅴ類中間纖維蛋白——核纖層蛋白（lamin）聚合而成。中間纖維在其中彼此垂直相交，形成像紗布那樣的網狀物（圖3-14右下）。

在神經細胞的長軸突（axon）中，有大量第Ⅳ型中間纖維沿著軸突方向排列，對軸突起支撐作用。人體皮膚的上皮細胞中含有大量的中間纖維，主要是第Ⅰ類和第Ⅱ類中間纖維，由角蛋白（keratin，中間纖維的一種）聚合形成。它們在上皮細胞死亡后仍然存在，形成我們皮膚表面的角質層，可以抵抗外部機械力的作用，例如摩擦和撕扯。角蛋白也是頭發和指甲的主要成分，是不含礦物結晶的生物材料中最強韌的材料之一，它的強度只低于含礦物結晶的物質，如骨頭和牙齒。

和“微管聯系蛋白”MAP類似，許多蛋白也能夠與中間纖維結合，把它連成網狀，或者和其他結構（如細胞膜和微絲）相連。在許多情況下，中間纖維在細胞質中的分布情況和微絲幾乎完全相同，說明這兩種纖維在細胞質中常常聯系在一起。

MreB在關系最遠的原核生物中的氨基酸序列也有40%相同，肌纖蛋白在不同的真核生物中也高度類似，例如兔子和酵母的肌纖蛋白氨基酸序列就有88%相同，但是MreB和肌纖蛋白之間只有15%的氨基酸序列相同。同樣的情形出現在FtsZ和微管蛋白。FtsZ在關系最遠的原核生物中也有40%~50%氨基酸序列的相似性；植物、動物、真菌的微管蛋白也有75%~85%的相似性，而Ftsz和微管蛋白之間只有不到10%的氨基酸序列相似性。這種看似奇怪的現象是因為在原核生物和真核生物中，這些蛋白質發揮的作用不同。動力蛋白的出現使得原來由骨架蛋白執行的運動功能被動力蛋白取代，原核生物骨架蛋白的功能也就相應改變。例如細胞分裂在原核生物中是由微管蛋白的祖先FtsZ來執行的，而在真核生物中，卻是由肌纖蛋白和肌球蛋白（myosin）共同完成的，肌纖蛋白只是作為肌球蛋白運動的軌道，真正產生拉力的是肌球蛋白。原核細胞分裂時，是肌纖蛋白家族的ParABS把染色體“拉”到新形成的細胞中去，而在真核生物中，染色體卻是被由微管蛋白組成的紡錘體（spindle）中的動力蛋白“拉”到兩個子細胞里面去的。

這些事實說明，是功能決定蛋白質的氨基酸序列。原核生物的細胞骨架蛋白在真核生物細胞中發生角色的轉換，使得它們的氨基酸序列也大幅度變化，但是一旦能在真核生物中執行類似的功能，氨基酸的序列又高度保守，因為它們在真核生物中扮演的角色與原核生物相同。支持這個說法的是MreB所屬的肌纖蛋白大家族的另外一些成員，例如己糖激酶（hexokinase）和一些熱激蛋白（Hsp），如Hsp70，它們在原核生物和真核生物中起的作用并無變化，它們的氨基酸序列的改動就比較少。真核生物和原核生物的這些蛋白質之間有50%的氨基酸序列相同。

“肌肉系統”

在原核生物中，細胞骨架系統既起支撐作用，又做機械功。它們依靠自身的伸長和縮短來“推”和“拉”，通過自身的彎曲來使與它們結合的細胞膜改變形狀，讓細菌改變形狀成為弧形或螺旋形，還能夠使細胞膜在分裂面上收縮，使細胞一分為二。這些功能雖然對原核生物有用，對真核細胞就不夠了。真核生物的細胞（一般幾十微米）比原核生物（如細菌）的細胞（一般約1微米）體積要大數千倍，還有各種細胞器，如線粒體、溶酶體、高爾基體、內質網，分泌泡等等。小分子，例如氧分子和葡萄糖分子，可以靠擴散來達到細胞里所需要的位置，但是細胞器靠擴散移動就太沒有效率了，而需要“搬運工”來移動它們。真核細胞里面運輸蛋白質的小囊比分子大得多，也不能靠擴散來移動，而是需要專門的運輸系統。除此以外，細胞爬動（前端伸出，后端收縮），細胞吞食（將細胞外顆粒包裹并且吞進細胞內）、細胞分裂（細胞中部收縮，再一分為二），都是尺度比較大的活動。所有這些活動都需要能夠以細胞骨架為軌道，在上面移動的分子。這就是真核細胞中的“肌肉蛋白”。真核細胞主要有三大類“肌肉蛋白”，分別是肌球蛋白（myosin）、動力蛋白（dynein）、驅動蛋白（kinesin）。

一說到肌肉，好像只和動物有關，其實單細胞的真核生物（比如酵母菌和變形蟲）就已經有脊椎動肌肉里面最關鍵的成分，即肌球蛋白（myosin）。它與ATP分子結合，在ATP水解時能夠發生形狀變化，產生機械拉力。肌球蛋白由“頭”“頸”“尾”三部分組成，形狀像一根高爾夫球的球桿。“頭部”膨大，可以結合在肌纖蛋白（actin）的長絲上，所以肌球蛋白的作用是通過肌纖蛋白絲來實現的。肌球蛋白的頭部有一個ATP結合點，當一個分子的ATP結合到頭部時，頭部變形，從肌纖蛋白上脫離。ATP水解時釋放出能量，使得頭部從頸部處偏轉，結合到肌纖蛋白長絲更遠的位置上。偏轉了的頭部就像被拉伸了的彈簧一樣，要恢復到原來的位置，這樣就在肌纖蛋白的長絲上產生一個拉力。如果肌纖蛋白絲的位置是固定的，肌球蛋白就能夠沿著這根絲向正端的方向“走”。如果肌球蛋白的位置是固定的，它就可以拉動肌纖蛋白絲向負端方向移動。ATP不斷結合和水解，這個移動過程就能夠一直持續下去（圖3-15）。

這個精巧的機制是何時出現的，現在已經不可考，因為現在地球上所有真核生物的細胞里都有肌動蛋白和肌球蛋白，所以必然是真核細胞出現后的某個時間發展出來的。而且就在單細胞真核生物的階段里，這個產生拉力的機制就已經發展到非常完美的程度，以致在隨后的億萬年中極少改變。兔子肌肉上的肌球蛋白甚至可以和變形蟲的肌動蛋白結合；植物和動物的肌動蛋白“軌道”也非常相似，以致動物肌球蛋白的“頭部”在植物的軌道上滑行的速度和在動物的軌道上滑行的速度幾乎一樣。而且這種機制的效率非常高。每摩爾ATP水解成ADP和磷酸時可以釋放出38.5千焦的能量，相當于每個ATP分子水解時釋放出6.4×10^-13爾格的能量，可以用4皮牛的力量拉動16 納米的距離。而實測的單個ATP被肌球蛋白水解產生的能量，可以用3至4皮牛的力量拉動肌動蛋白細絲11到15 納米！

這種產生拉力的機制是如此寶貴，所以在演化過程中，生物也不斷復制這兩種蛋白的基因，然后讓其改變，產生功能類似，而結構有差異的肌球蛋白，在不改變拉力形成機制和效率的情況下，讓它們做各種需要拉力的工作。這些基因產生的蛋白質“頭部”相似，但是“尾巴”不同，就可以做不同的事情。不同的肌球蛋白“頸部”的長度不同，“頭部”每次位移走過的距離也不同。這就像脖子長的人擺頭時，頭部運動的距離比脖子短的人要大，即使擺頭的角度相同。這樣不同的肌球蛋白就可以滿足不同的運輸需要。例如Ⅰ型肌球蛋白每次移位可以走過10納米的距離，而Ⅴ型的肌球蛋白每次可以走36納米的距離。這樣基因復制的結果，使得真核生物肌球蛋白的基因越來越多。單細胞的真核生物酵母菌就已經有5個肌球蛋白的基因，而人類則有40個以上的肌球蛋白基因。

Ⅰ形肌球蛋白和Ⅴ型肌球蛋白的尾端都能夠和生物膜結合，所以能夠“背”著生物膜或者由生物膜包裹的細胞器（比如線粒體和運輸小囊）沿著肌纖蛋白的“軌道”運動，起到運輸的作用。Ⅰ型肌球蛋白以單體起作用，Ⅴ型肌球蛋白以雙體起作用，它們都把“貨物”移向肌纖蛋白絲的正端（圖3-16）

變形蟲前進時，在伸出的“偽腳”中形成肌纖蛋白絲，方向與前進方向平行，以防伸出的細胞膜縮回。這些肌纖蛋白絲正端朝外，形成“軌道”，Ⅰ型肌球蛋白尾部結合在細胞膜上，頭部沿著肌纖蛋白的軌道滑行，就可以把細胞膜往前拉。在細胞后部，由Ⅱ型肌球蛋白和肌動蛋白組成的“收縮鏈”（類似于肌肉中的收縮單位）把附著在固體表面的細胞膜“拉”離，細胞后部就可以縮回來了。

通過類似的機制，肌球蛋白和肌纖蛋白還賦予真核細胞吞食的能力。真核細胞在吞食時，與要吞食的顆粒相接觸的細胞膜向顆粒周圍蔓延，膜內的肌纖蛋白也隨之延長，正端向外。這些新長出的骨架不僅能夠支撐住細胞膜不縮回，肌球蛋白還能夠“背”著細胞膜向肌纖蛋白絲的正端移動，把細胞膜往前拉，最后完全包圍要吞食的顆粒。細菌沒有肌球蛋白，也就沒有吞食能力，所以吞食是真核細胞發展出肌球蛋白之后才獲得的能力。

除了在真核細胞內運輸貨物、使細胞移動、和具有吞食功能外，肌球蛋白還使細胞具有收縮功能。Ⅱ型肌球蛋白和Ⅴ型肌球蛋白一樣，也是以雙體起作用的，但是Ⅱ型肌球蛋白的尾部不與膜結合，而是兩個分子的尾部纏繞在一起，形成共同的尾部。兩個頭部在同一側，而尾部可以與其他Ⅱ型肌球蛋白的尾部相連。真核細胞分裂時，含有Ⅱ型肌球蛋白和肌纖蛋白的“收縮環”在細胞中央形成。Ⅱ型肌球蛋白尾尾相連，頭部分別結合于相鄰但是方向相反的兩根肌纖蛋白絲上，這個“雙頭”的肌球蛋白分子把這兩根肌纖蛋白絲向相反的方向拉動，即頭部都向肌纖蛋白絲的正端移動，就會使這個收縮環不斷縮小，最后使細胞一分為二（圖3-17左上）。缺乏Ⅱ型肌球蛋白的細胞不能分裂，而形成含有許多細胞核的巨型細胞。

Ⅱ型肌球蛋白和肌纖蛋白組成的收縮結構后來還演變成為動物的肌肉。在動物的肌肉中，Ⅱ型肌球蛋白也是雙體，兩個肌球蛋白的“尾巴”緊繞在一起，兩個“頭”在雙體的同一端。多根這樣的雙體再聚合在一起，其中一半雙體的方向和另一半相反，形成“雙頭狼牙棒”那樣的結構。肌纖蛋白的細絲以正端整齊地“插”在一個圓盤上，細絲之間彼此平行。兩個這樣的結構彼此相對，就像兩只電動牙刷的頭部毛對毛地彼此相對，中間有一段距離。肌球蛋白的“雙頭狼牙棒”插到這些肌動蛋白的細絲中間，頭部和細絲結合。在有鈣離子時，ATP結合于肌球蛋白的頭部并且水解，頭部就拉動肌動蛋白的細絲向負端方向運動。由于肌球蛋白“雙頭狼牙棒”的兩頭拉動肌動蛋白細絲的方向相反，兩個“牙刷頭”就都向“狼牙棒”的中間運動（即兩個“牙刷頭”彼此靠近），肌肉就收縮了（圖3-17右）。當然肌肉的結構不只由肌球蛋白和肌纖蛋白組成，還含有許多別的蛋白質，但是真正使肌肉收縮的拉力，仍然是肌球蛋白與肌纖蛋白之間的相互作用產生的。

從以上事實可以看出，即使在單細胞的真核生物中，肌球蛋白就已經開始起重要作用了。它們在細胞內搬運貨物，幫助細胞膜移動，使得細胞能夠運動和吞食，還在細胞分裂時將細胞一分為二。多細胞動物的肌肉，就是在這個基礎上發展出來的。我們現在能夠有心跳和呼吸，能夠走路、做飯、吃飯、運動、開車、寫字、作畫、繡花、跳舞、唱歌、演奏樂器等等，都要感謝當年發明了肌纖蛋白—肌球蛋白系統的單細胞老祖宗。

細胞里面的運輸任務很多，比如細胞分裂時，兩份染色體要分配到兩個細胞里面去，需要有力量來“拉”它們。神經細胞的“軸突”（傳出神經信號的神經纖維）可以有1米多長，但是神經細胞的蛋白質主要是在細胞體（含細胞核的膨大部分）中合成的。其中神經遞質（neurotransmitter，在神經細胞之間傳遞信息的分子）在合成后，被膜包裹成運輸小囊，再被運輸到神經末端去。這些運輸任務就不再由肌纖蛋白和肌球蛋白來完成，而是由另一類“動力火車”來執行的。

這一類“動力火車”的“軌道”不是由肌纖蛋白聚合成的絲，而是前面介紹過的由微管蛋白（tubulin）聚合成的中空的微管。這種微管像肌纖蛋白絲一樣，有正端和負端。有兩種蛋白質能夠帶著“貨物”沿著這個“軌道”移動。它們都用ATP水解時釋放出來的能量作為動力，但是移動方向不同。動力蛋白（dynein）向微管的負端移動，把“貨物”從細胞遠端運到細胞中央。另一個蛋白叫驅動蛋白（kinesin），把“貨物”運向微管的正端，即從細胞中心運向遠端（圖3-18）。

動力蛋白是一個巨大的分子復合物，含有10個以上蛋白質亞基，包括兩條重鏈、中鏈和輕鏈，相對分子質量可以高達150萬。重鏈結合和水解ATP，是分子變形以產生動力的地方。每條重鏈伸出兩根桿狀結構，一根結合在微管上，另一根與中鏈和輕鏈結合，后者再與要運輸的貨物結合。由于每個動力蛋白復合物有兩條重鏈，相當于有兩只“腳”和微管結合。兩條重鏈依次活化和移位，就像人的兩只腳在路上行走，把貨物運向微管的負方向。任何時候都有一只腳和微管結合，而不至于從微管上脫落下來。

驅動蛋白也是巨大的分子復合物，也含有兩條重鏈，是結合和水解ATP的地方。重鏈有一個球形的“頭部”和微管結合，一條長的“尾部”和另一條重鏈的尾部彼此纏繞，再和輕鏈結合。輕鏈則負責和貨物結合。與動力蛋白一樣，驅動蛋白的兩只“腳”（重鏈的“頭部”）也能夠一前一后地在微管上“行走”，有方向性地把“貨物”運向微管的正方向。

既然動力蛋白和驅動蛋白都能夠在微管上“行走”，為什么它們運動的方向相反呢？這是因為前面提過的，微管是由 α和β微管蛋白的二聚體定向聚合而成，因而是有方向性的。β亞基暴露的一端為正端，α亞基暴露的一端為負端。由于微管是有方向性的，微管上結合動力蛋白和驅動蛋白的結合點也是有方向的，這種結合方向就決定了動力蛋白只能“面向”負端，向負端行走，而驅動蛋白只能“面向”正端，向正端行走。由于微管的負端是結合在細胞內部的“組織中心”（MTOC）上，正端朝向細胞膜的，所以貨物從細胞膜向細胞中央運輸，包括細胞吞食作用形成的小囊泡，神經細胞軸突遠端向細胞體運送物資，都是通過動力蛋白進行的。而向細胞周邊運輸的貨物，例如從高爾基體運向細胞膜的小囊，把神經遞質從細胞體通過軸突（axon）運輸到軸突末端的突觸（synapse）的小囊，就是通過驅動蛋白來運輸的。

除了運輸貨物，動力蛋白還和真核細胞纖毛的擺動有關。細菌的鞭毛只能轉動，不能擺動，因為細菌沒有動力蛋白，只能依靠細胞膜外的高濃度的氫離子流回細胞內部時，推動鞭毛基部的輪狀結構旋轉，好像水壩蓄的高水位的水流過水輪機時帶動水輪機旋轉。而真核細胞的纖毛內部有許多平行排列的微管。動力蛋白附著在微管上，而重鏈和旁邊的微管結合。在重鏈改變形狀時，就會給旁邊的微管一個推力，使動力蛋白結合的兩根微管相對滑動，纖毛就彎曲了。控制纖毛兩邊的動力蛋白交替變形，纖毛就可以來回擺動。

植物一般不運動，似乎不需要肌肉。但是植物細胞也含有肌纖蛋白和肌球蛋白，而且肌球蛋白不止一種。比如Ⅷ型、Ⅺ型和ⅩⅢ型肌球蛋白就是植物特有的。它們和植物細胞內各種“貨物”的運輸有關，比如ⅩⅢ型肌球蛋白可以把葉綠體運輸到新生組織的頂端去。

植物肌球蛋白的另一個作用是引起植物細胞的“胞質流動”。如果在顯微鏡下觀察綠藻（Nitella），可以看見細胞質繞著中央的液泡流動，而且流動的速度在靠近細胞膜的地方比較快，在靠近液泡的地方比較慢。研究表明，綠藻細胞在細胞膜下面形成平行的肌纖蛋白“軌道”。Ⅺ型肌球蛋白的“尾巴”結合在植物的細胞器（如葉綠體）上，“頭部”則沿著肌纖蛋白的“軌道”滑行，就帶動細胞質一起流動了。在綠藻中，胞質流動的速度可以達到每秒7微米。

動力蛋白和驅動蛋白的基因也在植物中發現。例如在水稻（Oryza sativa）的DNA中發現了動力蛋白的基因，在擬南芥中也發現了驅動蛋白的基因。雖然這些基因的功能還沒有被研究出來，但是很可能這些基因的產物也在植物細胞中執行一些類似動物細胞內的工作。肌球蛋白、動力蛋白和驅動蛋白在植物細胞中的發現，說明在細胞水平上，植物和動物有更多的相似之處，它們都需要拉力來進行某些活動，特別是細胞內“貨物”的運輸。

動力蛋白和驅動蛋白除了在細胞內運輸貨物外，還有一個極其重要的功能，這就是在真核細胞分裂時，把幾十對染色體準確地分配到兩個子細胞中去。在介紹了真核細胞的骨骼系統和肌肉系統后，我們就可以回過頭來，看看真核細胞是如何完成這一項重要而又困難的任務的。