生物體內的各種蛋白質經常處于動態更新之中，蛋白質的更新包括蛋白質的分解代謝和蛋白質的合成代謝。前者是指蛋白質分解為氨基酸及氨基酸繼續分解為含氮的代謝產物、二氧化碳和水并釋放能量的過程。

構成蛋白質的氨基酸共有20種，其共同點是均含氨基和羧基，不同點是它們的碳骨架各不相同。因此，脫去氨基后各個氨基酸的碳骨架的分解途徑有所不同，這就是個別氨基酸的代謝，也可稱之為氨基酸的特殊代謝。以上這些內容均屬蛋白質分解代謝的范疇，并且由于這一過程是以氨基酸代謝為中心，故稱蛋白質分解和氨基酸代謝。

蛋白質是構成機體組織、器官的重要組成部分。人體各組織無一不含蛋白質，在人體的非脂肪組織，如肌肉組織和心、肝、腎等器官均含有大量蛋白質。骨骼和牙齒，乃至指、趾也含有大量蛋白質。細胞中，除水分外，蛋白質約占細胞內物質的80%。

蛋白質是細胞的主要組成成分。人體各組織細胞的蛋白質經常不斷地更新，成年人也必須每日攝入足夠量的蛋白質，才能維持其組織更新。在組織受創傷時，則須供給更多的蛋白質作為修補的原料。為保證兒童的健康成長，對生長發育期的兒童、孕婦提供足夠量優質的蛋白質尤為重要。

體內重要的生理活動都是由蛋白質來完成的。例如：參與機體防御功能的抗體，催化代謝反應的酶，調節物質代謝和生理活動的某些激素和神經遞質，（有的是蛋白質或多肽類物質，有的是氨基酸轉變的產物）；此外，肌肉收縮、血液凝固、物質的運輸等生理功能也是由蛋白質來實現的。因此，蛋白質是生命活動的重要物質基礎。機體生命活動之所以能夠有條不紊的進行，有賴于多種生命活性物質的調節。而蛋白質在體內是構成多種重要生理活性物質的成分，參與調節生理功能。如核蛋白構成細胞核并影響細胞功能；酶蛋白具有促進食物消化、吸收和利用的作用；免疫蛋白具有維持機體免疫功能的作用；收縮蛋白如肌球蛋白具有調節肌肉收縮的功能；血液中的脂蛋白、運鐵蛋白、視黃醇結合蛋白質具有運送營養素的作用；血紅蛋白具有攜帶、運送氧氣的功能；白蛋白具有調節滲透壓、維持體液平衡的作用（肝癌）；由蛋白質或蛋白質衍生物構成的某些激素，如垂體激素、甲狀腺激素、胰島素及腎上腺素等等都是機體的重要調節物質。

食物蛋白質也是能量的一種來源，每克蛋白質在體內氧化分解可產生17.9kJ（4.3kcal）能量。一般成人每日約有18%的能量來自蛋白質。但糖與脂肪可以代替蛋白質提供能量，故氧化供能是蛋白質的次要生理功能。饑餓時，組織蛋白分解增加，每輸入100g葡萄糖約節約50g蛋白質的消耗，因此，對不能進食的消耗性疾病患者應注意葡萄糖的補充，以減少組織蛋白的消耗。

體內蛋白質的代謝情況可以根據氮平衡實驗來評價。

體內蛋白質中氮的平均含量為16%，食物中的含氮物質主要是蛋白質，故通過測定食物中氮的含量可以推算出其中的蛋白質含量。蛋白質在體內代謝后產生的含氮物質主要經尿、糞、汗排出。因此，測定人體每天從食物攝入的氮含量和每天排泄物（包括尿、糞、汗等）中的氮含量，可評價蛋白質在體內的代謝情況。

攝入氮＝排出氮，見于正常成人。

攝入氮>排出氮，表示體內蛋白質的合成大于蛋白質的分解，見于兒童、孕婦及病后恢復期。

攝入氮<排出氮，常見于蛋白質攝入量不能滿足需要時，如長期饑餓、消耗性疾病等。

實驗表明，成年人在不進食蛋白質的情況下，其尿中仍排出一定量的含氮的代謝終產物，經測定每千克體重為53mg氮。按體重60kg的成年人計算，約相當于20g蛋白質，這就是體內蛋白質的最低分解量。把食物氨基酸和人體氨基酸的質的差別以及消化吸收時的損耗等考慮進去，成年人每天約補充30～45g食物蛋白質可以保持氮的總平衡，但從更好地維持代謝活躍狀態和長期保持機體健康的觀點來考慮，顯然這個最低量是不夠的。我國營養學會推薦的蛋白質營養標準成年人為70g/d，相當于每天1～1.2g/kg體重。嬰幼兒與兒童因生長發育需要，應增至每天2～4g/kg體重。

必需氨基酸（essential amino acid）是指體內需要，但人體本身不能合成或合成速度不足以滿足需要，必須由食物蛋白質提供的氨基酸，共有8種：賴氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸、蘇氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、纈氨酸。此外，組氨酸和精氨酸在嬰幼兒和兒童時期因其體內合成量常不能滿足生長發育的需要，也必須由食物提供，可稱半必需氨基酸。

非必需氨基酸（non-essential amino acids）是指體內需要，而人體本身可以合成，不必由食物供給的氨基酸，除上述8種必需氨基酸以外的其他組成蛋白質的氨基酸均為非必需氨基酸共12種。

攝入細胞內的氨基酸不可能全部用于合成蛋白質，這是因為食物蛋白質中所含的各種氨基酸在其含量的比例方面與機體本身的蛋白質存在著差異。因此，總有一部分氨基酸不被用來合成機體蛋白質，最后在體內分解。因此，不同的食物蛋白質的利用率就存在差別。利用率愈高的蛋白質對人體的營養價值愈高。

衡量某種蛋白質的營養價值的高低，或者說在體內的利用率的高低，最常用的是“生理價值”這個指標。可用正在生長期的幼小動物做實驗，測定其體內氮的保留量和吸收量以計算某食物蛋白質的生理價值。

（氮的吸收量＝食入氮－糞中氮，氮的保留量＝食入氮－糞中氮－尿中氮）

氮的保留量高，其生理價值亦高。一般講，動物蛋白質的生理價值較植物蛋白質高。

若將幾種生理價值較低的蛋白質混合食用，可使其所含必需氨基酸成分相互補充，使得生理價值提高。這樣可以增進膳食中蛋白質的營養效果。

蛋白質的消化部位是胃和小腸（主要在小腸），受多種蛋白水解酶的催化而水解成氨基酸和少量小肽，然后再吸收。

胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶和彈性蛋白酶都是內肽酶，亦即水解肽鏈內部的肽鍵；而羧基肽酶和氨基肽酶是外肽酶，其作用是從肽鏈的最外端開始，前者從C端開始，后者從N端開始。胃蛋白酶的最適pH在1.5～2.5，適于胃內環境，其活性中心含天冬氨酸，屬天冬氨酸蛋白酶類。胰蛋白酶、糜蛋白酶和彈性蛋白酶的最適pH在7.0左右，適于小腸環境，其活性中心含絲氨酸，屬絲氨酸蛋白酶類。各種蛋白酶對肽鍵兩旁的氨基酸種類均有一定的要求，亦即各有其特異性。

蛋白質消化的終產物為氨基酸和小肽（主要為二肽、三肽），可被小腸黏膜所吸收。但小肽吸收進入小腸黏膜細胞后，即被胞質中的肽酶（二肽酶、三肽酶）水解成游離氨基酸，然后離開細胞進入血液循環，因此門靜脈血中幾乎找不到小肽。

氨基酸主要通過需Na ^＋耗能的主動轉運而吸收。腸黏膜上皮細胞的黏膜面的細胞膜上有若干種特殊的運載蛋白（載體），能與某些氨基酸和Na ^＋在不同位置上同時結合，結合后可使運載蛋白的構象發生改變，從而把膜外（腸腔內）氨基酸和Na ^＋都轉運入腸黏膜上皮細胞內。Na ^＋則被鈉泵打出至胞外，造成黏膜面內外的Na ^＋梯度，有利于腸腔中的Na ^＋繼續通過運載蛋白進入細胞內，同時帶動氨基酸進入。因此，腸黏膜上氨基酸的吸收是間接消耗ATP，而直接的推動力是腸腔和腸黏膜細胞內Na ^＋梯度的電位勢。氨基酸的不斷進入使得小腸黏膜上皮細胞內的氨基酸濃度高于毛細血管內，于是氨基酸通過漿膜面其相應的載體而轉運至毛細血管血液內。黏膜面的氨基酸載體是Na ^＋依賴的，而漿膜面的氨基酸載體則不依賴Na ^＋。現已證實前者至少有6種，各對某些氨基酸起轉運作用（圖4-58）。

未被吸收的氨基酸和小肽及未被消化的蛋白質，在大腸下部受大腸桿菌的作用，發生一些化學變化的過程稱腐敗。未被消化的蛋白質先被腸菌中的蛋白酶水解為氨基酸，然后再繼續受腸菌中的其他酶類的催化。

腐敗作用主要的化學反應有脫羧基作用和還原脫氨基作用。

大腸桿菌中的蛋白酶使蛋白質水解成氨基酸，后者經氨基酸脫羧酶作用生成胺類物質，如尸胺、組胺、腐胺及色胺等。

如苯酚、甲烷、乙烷、吲哚及硫化氫等。

腸道中氨的除上述腐敗作用產生外，尚有另一個來源，血液中的尿素約有25%可滲透進入腸道，受大腸桿菌的尿素酶的作用水解生成氨，被重吸收進入體內，再到達肝臟合成尿素，這就是尿素的腸肝循環。平均每天約有7g尿素滲入腸道，而糞便中幾乎不含尿素，這是由于滲入腸道的尿素全部被大腸桿菌分解成氨而吸收，這部分氨的量約為4g。

自腸道吸收入體內的氨，是體內血氨的重要來源之一，正常人可將氨在肝臟合成尿素后排出，食用普通膳食的正常人每天排尿素約20g。嚴重肝臟疾病患者因其處理血氨的能力下降，常可引起肝性腦病，因此，臨床上常給予腸道抑菌藥物以減少腸道中氨的產生。

腐敗作用產生的有毒物質大部分隨糞便排出，小部分可被腸道吸收，進入肝臟處理。

食物蛋白質經消化吸收，以氨基酸形式進入血液循環及全身各組織，組織蛋白質又經常降解為氨基酸，這兩種來源的氨基酸（外源性和內源性）混合在一起，存在于細胞內液、血液和其他體液中，總稱氨基酸代謝庫（圖4-59）。

氨基酸的主要功能是構成體內各種蛋白質和其他某些生物分子，與糖或脂肪不同，氨基酸的供給量若超過所需時，過多部分并不能儲存或排出體外，而是作為燃料或轉變為糖或脂肪。此時它的α-氨基必須先脫去（脫氨基作用），剩下的碳骨架則轉變為代謝中間產物如乙酰輔酶A、乙酰乙酰輔酶A、丙酮酸或三羧酸循環中的某個中間產物。人體每天更新機體總蛋白的1%～2%，一般講，組織蛋白質分解生成的內源性氨基酸中約85%可被再利用以合成組織蛋白質。

線粒體基質中存在L-谷氨酸脫氫酶，該酶催化L-谷氨酸氧化脫氨生成α-酮戊二酸，反應可逆。L-谷氨酸脫氫酶屬不需氧脫氫酶，輔酶是NAD ^＋或NADP ^＋，特異性強，分布廣泛，肝臟中含量最為豐富，其次是腎、腦，心、肺等。該酶屬別構酶；由六個相同的亞基組成，分子質量為330 000。ATP、GTP是其別構抑制劑，而ADP、GDP是別構激活劑。

氨基作用是在轉氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基轉移到α-酮酸的酮基上，生成相應的氨基酸，原來的氨基酸則轉變為α-酮酸。

轉氨酶分布廣泛，除賴、蘇、脯、羥脯氨酸外，體內大多數氨基酸都可以經轉氨基作用生成。轉氨基作用是可逆的，因此，也是體內合成非必需氨基酸的重要途徑。

體內重要的轉氨酶有谷草轉氨酶和谷丙轉氨酶，因現已改為按反應中氨基供體的名稱來命名該酶，故上述兩種轉氨酶已分別被命名為 天冬氨酸氨基轉移酶（aspartateaminotransferase，AST）和 丙氨酸氨基轉移酶（alanine aminotransferase，ALT）。AST和ALT在體內各組織中廣泛存在，AST以心臟活性最高，ALT以肝臟最高。AST和ALT都是細胞內酶，正常人血清中含量甚微，若因疾病造成組織細胞破損或細胞膜通透性增加，則它們在血清中的濃度大大增高，例如，心肌梗死患者血清AST常升高，傳染性肝炎患者可表現為血清ALT升高，所以，臨床上兩者可分別作為判斷這兩個組織功能正常與否的輔助指標。

轉氨酶的輔酶是磷酸吡哆醛（含維生素B ₆），起著傳遞氨基的作用。反應中生成的磷酸吡哆胺在轉氨酶的作用下，以相同的方式，把來自氨基酸的氨基轉遞給α-酮戊二酸，生成谷氨酸，而磷酸吡哆胺又再恢復成磷酸吡哆醛。磷酸吡哆醛作為轉氨酶的輔酶參與轉氨反應。轉氨反應總的結果可用下式表示：

經上述的轉氨基作用，α-酮戊二酸可以接收許多氨基酸中的氨基形成谷氨酸。

上述轉氨基作用雖然是體內普遍存在的一種脫氨基方式，但它僅僅是將氨基轉移到α-酮酸分子上生成另一分子氨基酸，從整體上看，氨基并未脫去。而氧化脫氨基作用僅限于L-谷氨酸，其他氨基酸并不能直接經這一途徑脫去氨基。事實上，體內絕大多數氨基酸的脫氨基作用，是上述兩種方式聯合的結果，即氨基酸的脫氨基既經轉氨基作用，又通過L-谷氨酸氧化脫氨基作用，是轉氨基作用和谷氨酸氧化脫氨基作用耦聯的過程，這種方式稱聯合脫氨基作用。這是體內主要的脫氨基方式，反應可逆，也是體內合成非必需氨基酸的重要途徑（圖4-60）。

骨骼肌中谷氨酸脫氫酶活性很低，氨基酸可通過嘌呤核苷酸循環而脫去氨基，這可能是骨骼肌中的氨基酸主要的脫氨基方式。

氨基酸通過轉氨基作用生成的天冬氨酸，后者再和次黃嘌呤核苷酸（IMP）反應生成腺苷酸代琥珀酸，然后裂解出延胡索酸，同時生成腺嘌呤核苷酸（AMP），AMP又在腺苷酸脫氨酶催化下脫去氨基，最終完成了氨基酸的脫氨基作用（圖4-61）。IMP可以再參加循環。由此可見，嘌呤核苷酸循環實際上也可以看成是另一種形式的聯合脫氨基作用。

氨有毒且能滲透進細胞膜與血腦屏障，對細胞尤其是中樞神經系統來說是有害物質，故氨在體內不能積聚；必須加以處理。通常情況下，細胞內氨濃度很低。正常人血氨濃度<0.1mg/100ml。嚴重肝病時，可引起血氨濃度升高，是導致肝性腦病的主要原因。氨既是有毒的廢物，又是生物合成某些含氮物質所需的氮源，在體內氨可經歷不同的途徑進行代謝，其來源與去路可歸納為圖4-62。

體內氨主要來自3方面：各組織氨基酸脫下的氨、腎小管上皮細胞中谷氨酰胺水解產生的氨以及腸道吸收的氨。

氨基酸經脫氨基后產生氨和α-酮酸。此外，氨基酸脫羧基后所產生的胺，經胺氧化酶作用，也可分解產生氨。

腎小管上皮細胞中的谷氨酰胺在谷氨酰胺酶的作用下水解成谷氨酸和氨，這些氨不釋放進血液，而是分泌到腎小管管腔中與尿液中H ^＋結合后再以銨鹽形式隨尿排出。代謝性酸中毒時，腎臟增加了其對谷氨酰胺的分解，加速氨的排出，以緩解酸中毒。

①腐敗作用產生的氨。②血液中尿素擴散滲透進入腸道，在大腸桿菌的脲酶（尿素酶）的作用下生成的氨。

氨是有毒物質，機體最主要的處理氨的措施是在肝臟中轉變成無毒的尿素再經腎臟排出體外。但各組織產生的氨是不能以游離氨的形式經血液運輸至肝臟的，而是以谷氨酰胺和丙氨酸兩種形式運輸的。

在腦、肌肉等組織中，谷氨酰胺合成酶的活性較高，它催化氨與谷氨酸反應生成谷氨酰胺，反應需要消耗ATP，谷氨酰胺由血液運送至肝或腎，再經谷氨酰胺酶催化，水解釋放出氨。谷氨酰胺的合成和分解是由不同的酶催化的不可逆反應。由谷氨酰胺分解生成的氨可在肝臟中合成尿素，或在腎臟中生成銨鹽后隨尿排出，少量的谷氨酰胺在各組織中也可被直接利用，例如，參與嘌呤核苷酸合成。由此可見，谷氨酰胺既是氨的解毒產物，又是氨的暫時儲存及運輸形式，故正常情況下，谷氨酰胺在血液中濃度遠遠高于其他氨基酸。在腦組織中，谷氨酰胺在固定氨和轉運氨方面均起著重要作用。因此，臨床上對氨中毒患者也可通過補充谷氨酸鹽來降低氨濃度。

肌肉中的氨是如何運輸到肝臟的呢？在骨骼肌中，氨和丙酮酸作用（轉氨基或聯合脫氨基方式）生成丙氨酸，后者被釋放入血，經血液運至肝臟后再經聯合脫氨基作用釋放出氨用于合成尿素。丙酮酸則在肝臟中經糖異生作用轉變成葡萄糖，后者再運至肌肉中，在肌肉收縮時又轉變成丙酮酸，加氨再轉變為丙氨酸，此即葡萄糖-丙氨酸循環（圖4-63），通過這一循環，可使肌肉中的氨以無毒的丙氨酸形式運輸到肝，與此同時，肝臟又為肌肉組織提供了能生成丙酮酸的葡萄糖。所以丙氨酸亦是氨的一種暫時儲存和運輸的形式。

丙氨酸是糖異生中的關鍵性氨基酸。在肝臟，從丙氨酸合成葡萄糖的速率遠遠超過其他氨基酸，直到丙氨酸濃度達到生理水平的20～30倍時，肝臟將丙氨酸異生成葡萄糖的能力才達到飽和。

上述氨用于合成谷氨酰胺或者其他氨基酸，是氨的儲存或再利用。若氨作為廢物排出體外，不同動物則以不同形式排出。人類及其他哺乳動物主要以尿素的形式排出氨。

尿素是氨代謝的最終產物，無毒性，水溶性強，可由腎臟經尿排出，從量上講是氨的主要去路，是氨或蛋白質中的氮的最主要終產物。成人排出氮的80%～90%是尿素中的氮。

尿素主要在肝臟中合成，其他器官如腎及腦等雖也能合成，但其量甚微，動物實驗發現，若將犬的肝臟切除，則血液及尿中的尿素含量顯著降低；急性肝壞死患者的血液及尿中含尿素亦極低。

尿素在體內的合成全過程稱 鳥氨酸循環（ornithine cycle），系1932年Krebs等發現，尿素是由1分子CO ₂和2分子NH ₃經過此循環而生成的。此外，還證實了鳥氨酸、瓜氨酸和精氨酸都參與了尿素的合成，并可循環使用，故稱鳥氨酸循環（圖4-64）。

根據研究證實，鳥氨酸循環的詳細過程比較復雜，現分四步分述于下：

來自外周組織或肝臟自身代謝所生成的NH ₃及CO ₂，首先在肝細胞內合成氨基甲酰磷酸，此反應由存在于線粒體中的 氨基甲酰磷酸合成酶I（carbamoyl-phosphate synthetase I）催化，并需ATP提供能量。氨基甲酰磷酸合成酶I是一個別構酶，該酶只有在別構激活劑 N-乙酰谷氨酸（N-acetylglutamic acid，AGA）存在時才能被激活，AGA與酶結合可誘導酶的構象改變，進而增加合成酶對ATP的親和力。氨基甲酰磷酸合酶I的活性是由其別構激活劑AGA的穩態濃度所決定。

氨基甲酰磷酸在線粒體內經 鳥氨酸氨基甲酰轉移酶（ornithine carbamoyltransferase，OCT）的催化，將氨基甲酰轉移至鳥氨酸而合成 瓜氨酸（citrulline）。

瓜氨酸在線粒體內合成后，即被轉運到線粒體外，在胞質中經 精氨酸代琥珀酸合成酶（argininosuccinate synthetase，ASAS）的催化，與天冬氨酸反應生成精氨酸代琥珀酸，后者再受 精氨酸代琥珀酸裂解酶（argininosuccinate lyase，ASAL）的作用，裂解為精氨酸及延胡索酸。

在上述反應中，天冬氨酸起供給氨基的作用，而其本身又可由草酰乙酸與谷氨酸經轉氨基作用再生成。谷氨酸的氨基可來自體內多種氨基酸。由此可見，多種氨基酸的氨基可通過天冬氨酸而參加尿素合成。

在胞質中形成的精氨酸受 精氨酸酶（arginase）的催化生成尿素和鳥氨酸，鳥氨酸再進入線粒體參與瓜氨酸的合成，通過鳥氨酸循環，如此周而復始地促進尿素的生成（圖4-65）。

在上述反應中，鳥氨酸、賴氨酸均可與精氨酸競爭和精氨酸酶結合，是精氨酸酶強有力的抑制劑。

尿素的生物合成是一個循環的過程。在反應開始時消耗的鳥氨酸在反應末又重新生成，整個循環中沒有鳥氨酸、瓜氨酸、精氨酸代琥珀酸或精氨酸的凈丟失或凈增加，只消耗了氨、CO ₂、ATP和天冬氨酸。

尿素分子中兩個氨基，一個來自氨，另一個來自天冬氨酸，而天冬氨酸又可由其他氨基酸通過轉氨基作用生成。由此可見，尿素分子中的兩個氨基雖然來源不同但均直接或間接來自各種氨基酸的氨基。

從以上鳥氨酸循環可以看出，形成一分子尿素可清除兩分子氨和一分子CO ₂。尿素屬中性無毒物質，所以尿素的合成不僅可消除氨的毒性，還可減少CO ₂溶于血液所產生的酸性。

機體在將有毒的氨轉換成尿素的過程是消耗能量的，合成氨甲酰磷酸時消耗了兩分子ATP，而在合成精氨琥珀酸時表面上雖然消耗了一分子ATP，但由于生成了AMP和焦磷酸，這一過程實際上是水解了兩個高能磷酸鍵。所以相當于消耗了兩分子ATP，因此生成一分子尿素實際上共消耗4分子ATP。

尿素合成的總反應可表示如下：

高蛋白膳食使尿素合成速度加快，排泄的含氮物中尿素占80%～90%，低蛋白膳食使尿素合成速度減慢，排泄的含氮物中尿素可低至60%或更低。

氨基甲酰磷酸為尿素分子中氮的主要來源，它的合成由氨基甲酰磷酸合成酶I所催化。影響該酶活性的因素如AGA可以影響尿素的合成。

循環的中間產物如鳥氨酸、瓜氨酸、精氨酸的濃度均可影響尿素的合成速度，若供給充足的精氨酸就可有足夠的鳥氨酸以加速循環的進行。

循環中的各種酶系中以精氨酸代琥珀酸合成酶的活性最低，因此是尿素合成的限速酶。

鳥氨酸循環是處理氨的主要途徑。各種因素（包括酶的遺傳缺陷等）導致的鳥氨酸循環障礙，均可使血氨濃度升高，甚至引起肝性腦病。

氨基酸經脫氨基后所生成的α-酮酸可以有以下三條去路：

經還原加氨或轉氨作用，α-酮酸可以合成非必需氨基酸。某一種α-酮酸也可在代謝中轉變成其他α-酮酸后再經氨基化生成另一種非必需氨基酸。

早期（1920—1940年）營養學的研究已證明氨基酸在體內可以轉變成糖類或脂肪（或酮體）。分別用各種氨基酸飼養人工糖尿病犬，某些氨基酸可以增加尿中葡萄糖的排泄量，有的增加尿中酮體的排泄量，也有的既增加葡萄糖同時還增加酮體的排泄量，20世紀40年代進行核素氨基酸的實驗，更證實了這些轉變的存在（表4-13）。

各種氨基酸的碳骨架差異很大，所生成的α-酮酸各不相同，其分解代謝途徑當然各異，但是最后都可與糖、脂肪的中間代謝產物尤其是三羧酸循環的中間產物相聯系，于是轉變成糖、脂肪或酮體（圖4-66）。

由圖可看出某一氨基酸是生糖、生酮或生糖兼生酮，并且還可看出糖、脂肪、蛋白質三類物質之間可以互相轉變，而三羧酸循環是三者互變的重要樞紐。總的互變關系還可用簡圖表示（圖4-67）。

氨基酸可通過轉變成三羧酸循環的中間產物氧化供能。

氨基酸除脫去氨基的分解代謝途徑外，也可以脫去羧基產生相應的胺類，催化此反應的酶是 氨基酸脫羧酶類（amino acid decarboxylases），其輔酶為磷酸吡哆醛。氨基酸的 脫羧基作用（decarboxylation）從量上講并不占主要地位，但其產物胺類一般都具有重要生理作用。

γ-氨基丁酸是谷氨酸脫去羧基產生。腦組織中的谷氨酸脫羧酶活性很高，因而該組織中γ-氨基丁酸濃度較高，其作用是抑制突觸傳導，可能是一種抑制性神經遞質。

5-羥色胺是色氨酸經羥化及脫羧基后的產物。5-羥色胺也是一種神經遞質，在大腦皮質及神經突觸內含量很高。在外周組織，5-羥色胺是一種強血管收縮劑和平滑肌收縮刺激劑。

牛磺酸是結合膽汁酸的組成成分，由半胱氨酸經氧化、脫羧后生成。

為組氨酸脫去羧基后的產物，在體內分布廣泛，主要存在于胃黏膜、肝臟和肌肉等組織中。組胺具有很強的擴血管作用，并能使毛細血管通透性增加。在機體的炎癥及創傷部位常有組胺釋放。組胺還具有促進平滑肌收縮及分泌胃酸的作用。

是指一類具有3個或3個以上氨基的化合物，主要有 精脒（spermidine）和 精胺（spermine），均為鳥氨酸的代謝產物。

精脒和精胺能促進核酸和蛋白質的生物合成，故其最重要的生理功能是與細胞增殖及生長相關，這是因為多胺帶有多個正電荷，能吸引DNA和RNA之類的多聚陰離子，從而刺激DNA和RNA合成。已有的研究表明；在一些生長旺盛的組織和腫瘤組織中，和多胺合成有關的鳥氨酸脫羧酶活性很高，多胺含量也很高。

由于每一個氨基酸的碳鏈部分的結構不同，因此，除上述一般代謝途徑外，尚有其特殊的代謝途徑，一般講，非必需氨基酸較簡單，而必需氨基酸較復雜。現分四類加以討論：一碳單位、含硫氨基酸、支鏈氨基酸、芳香族氨基酸。

機體在合成嘌呤、嘧啶、肌酸、膽堿等化合物時，需要某些氨基酸的參與，這些氨基酸可提供含一個碳原子的有機基團，稱一碳單位（one carbon group）或一碳基團。體內的一碳單位有五種：甲基，甲烯基，甲炔基，甲酰基和亞氨甲基。

凡是這種涉及一個碳原子有機基團的轉移和代謝的反應，統稱一碳單位代謝。一碳單位不能以游離形式存在，常與 四氫葉酸（tetrahydrofolic acid，FH ₄）結合在一起轉運，參與代謝。因此，FH ₄是一碳單位的載體，也可以看作是一碳單位代謝的輔酶。一碳單位與FH ₄結合后成為活性一碳單位，參與代謝，尤其在核酸的生物合成中占重要地位。一碳單位與FH ₄結合的位點在FH ₄的N ₅和N ₁₀上。

一碳單位來自絲氨酸、甘氨酸、甲硫氨酸、色氨酸和組氨酸的分解代謝。如絲氨酸在羥甲基轉移酶的作用下，與FH ₄反應生成N ₅，N ₁₀甲烯四氫葉酸和甘氨酸。甘氨酸在甘氨酸裂解酶系催化下裂解生成N ₅，N ₁₀-甲烯四氫葉酸、NH ₃和CO ₂等。

甲硫氨酸的甲基可以轉移到FH ₄上生成N ₅-CH ₃FH ₄，不過FH ₄并非活性甲基的唯一載體，體內更重要的活性甲基載體是 S-腺苷甲硫氨酸（S-adenosyl-methionine，SAM）。

一碳單位的來源、互變和利用見下圖（圖4-68），一碳單位不僅是甲硫氨酸合成時甲基的供給者，更重要的是合成嘌呤的原料之一。故一碳單位在核酸生物合成中占有重要地位。正如乙酰輔酶A在聯系糖、脂和蛋白質代謝中所起的樞紐作用一樣，一碳單位在氨基酸和核酸代謝方面起重要的聯接作用。

甲硫氨酸是體內重要的甲基供體，但必須先轉變成它的活性形式SAM，才能供給甲基。已知體內約有50多種物質需要SAM提供甲基，生成甲基化合物，如SAM在體內參與合成許多重要的甲基化合物肌酸、腎上腺素、膽堿等。核酸或蛋白質通過甲基化進行修飾，可以影響它們的功能。此外，一些活性物質經甲基化后，又可消除其活性或毒性，是生物轉化的一種重要反應，因此，甲基化作用不僅是重要的代謝反應，更具有廣泛的生理意義，而SAM則是體內最重要的甲基直接供體。

甲硫氨酸是必需氨基酸，必須由食物供給，如圖4-69所示，雖然在體內同型半胱氨酸得到從N ₅—甲基FH ₄所攜帶的甲基后可以生成甲硫氨酸，但體內并不能合成同型半胱氨酸，它只能由甲硫氨酸轉變而來，故甲硫氨酸必須由食物供給。不過通過甲硫氨酸循環可以使甲硫氨酸在供給甲基時得以重復利用，起了節約一部分甲硫氨酸的作用。從甲硫氨酸循環可見，N ₅-甲基FH ₄可看成是體內甲基的間接供體。

甲硫氨酸循環的生理意義是甲硫氨酸的再利用。在此反應中，因N ₅-甲基FH ₄同型半胱氨酸轉甲基酶的輔酶是甲基維生素B ₁₂，故維生素B ₁₂缺乏時，N ₅-甲基FH ₄的甲基不能轉移，不僅影響了甲硫氨酸的合成，同時由于已結合了甲基的FH ₄不能游離出來，無法重新利用以轉運一碳單位，如此，可導致DNA合成障礙，影響細胞分裂，最終可能引起巨幼紅細胞貧血。

在體內，甲硫氨酸還參與了肌酸的合成，后者和ATP反應生成的磷酸肌酸是體內ATP的儲存形式。

半胱氨酸含巰基（-SH），胱氨酸含二硫鍵（-S-S-）。兩分子半胱氨酸可氧化生成胱氨酸，胱氨酸亦可還原成半胱氨酸。

兩個半胱氨酸分子間所形成的二硫鍵在維持蛋白質構象中起著很重要的作用。體內許多重要的酶，如乳酸脫氫酶、琥珀酸脫氫酶等都有賴于分子中半胱氨酸殘基上的巰基以表現其活性，故有巰基酶之稱，某些毒物，如重金屬離子Pb ^2＋、Hg ^2＋等均能和酶分子上的巰基結合而抑制酶活性，從而發揮其毒性作用。二巰基丙醇可使已被毒物結合的巰基恢復原狀，具有解毒功能。

半胱氨酸可經氧化、脫羧生成牛磺酸，是結合膽汁酸的組成成分。

半胱氨酸與谷氨酸及甘氨酸在體內合成的 三肽谷胱甘肽（glutathione，GSH），它的活性基團是半胱氨酸殘基上的巰基。GSH有還原型和氧化型兩種形式可以互變。

GSH在維持細胞內巰基酶的活性和使某些物質處于還原狀態（例如使高鐵血紅蛋白還原成血紅蛋白）時本身被氧化成GS-SG，后者可由細胞內存在的谷胱甘肽還原酶使之再還原成GSH，NADPH為其輔酶。此外，紅細胞中的GSH還和維持紅細胞膜結構完整性有關，若GSH顯著降低則紅細胞易破裂。在細胞內，GSH∶GS-SG比例一般維持在100∶1左右。

半胱氨酸在體內進行分解代謝可以直接脫去巰基和氨基，產生丙酮酸、氨和硫化氫，硫化氫被迅速氧化成硫酸根。在體內生成的硫酸根，一部分可以無機硫酸鹽形式隨尿排出，一小部分則可經活化轉變成“活性硫酸根”，即3′-磷酸腺苷5′-磷酰硫酸（PAPS），這一轉變過程需要ATP的參與。PAPS性質活潑，可以提供硫酸根與某些物質合成硫酸酯，例如類固醇激素可形成硫酸酯形式而被滅活。PAPS還可參與硫酸軟骨素的合成。

支鏈氨基酸包括纈氨酸、亮氨酸和異亮氨酸，它們都是必需氨基酸，均主要在肌肉、脂肪、腎、腦等組織中降解。因為在這些肝外組織中有一種作用于此三個支鏈氨基酸的轉氨酶，而肝中卻缺乏。在攝入富含蛋白質的食物后，肌肉組織大量攝取氨基酸，最明顯的就是攝取支鏈氨基酸。支鏈氨基酸在氮的代謝中起著特殊的作用，如在禁食狀態下，它們可給大腦提供能源。支鏈氨基酸降解的第一步是轉氨基，α-酮戊二酸是氨基的受體。纈、亮、異亮氨基酸轉氨后各生成相應的α-酮酸，此后，在支鏈α-酮酸脫氫酶系的催化下氧化脫羧生成各自相應的酰基CoA的衍生物，反應類似于丙酮酸和α-酮戊二酸的氧化脫羧。

肌肉組織中的α-酮戊二酸在接受支鏈氨基酸的氨基后轉變成谷氨酸，然后谷氨酸又可與肌肉中的丙酮酸經轉氨作用又生成α-酮戊二酸和丙氨酸，丙氨酸經血液運送至肝臟參與尿素合成和糖異生作用，即參加葡萄糖-丙氨酸循環（圖4-70）。

芳香族氨基酸包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。

苯丙氨酸和酪氨酸的結構相似。苯丙氨酸在體內經 苯丙氨酸羥化酶（phenylalanine hydroxylase）催化生成酪氨酸，然后再生成一系列代謝產物。

苯丙氨酸羥化酶存在于肝臟，是一種混合功能氧化酶，該酶催化苯丙氨酸氧化生成酪氨酸，反應不可逆，亦即酪氨酸不能還原生成苯丙氨酸，因此，苯丙氨酸是必需氨基酸而酪氨酸是非必需氨基酸。

若苯丙氨酸羥化酶先天性缺失，則苯丙氨酸羥化生成酪氨酸這一主要代謝途徑受阻，于是大量的苯丙氨酸走次要代謝途徑，即轉氨生成苯丙酮酸，導致血中苯丙酮酸含量增高，并從尿中大量排出，這即是 苯丙酮酸尿癥（phenylketonuria，PKU），苯丙酮酸的堆積對中樞神經系統有毒性，使患兒智力發育受障礙，這是氨基酸代謝中最常見的一種遺傳疾病，其發病率約為（8～10）/10萬，患兒應及早用低苯丙氨酸膳食治療。PKU現在已可進行產前基因診斷。

酪氨酸的進一步代謝涉及某些神經遞質、激素及黑色素的合成。如酪氨酸是合成兒茶酚胺類激素（去甲腎上腺素和腎上腺素）及甲狀腺素的原料。

酪氨酸在體內可以合成黑色素，若合成過程中的酶系先天性缺失則不能合成黑色素，黑色素合成障礙，皮膚、毛發等發白，稱白化病，發病率約為3/10萬。

酪氨酸還可轉氨生成對羥苯丙酮酸，再轉變成尿黑酸，最后氧化分解生成乙酰乙酸和延胡索酸，所以酪氨酸和苯丙氨酸都是生糖兼生酮氨基酸。若有關尿黑酸氧化的酶系先天性缺失，則尿黑酸堆積，使排出的尿迅速變黑，出現尿黑酸癥，此遺傳疾病較罕見，發病率約僅為0.4/10萬。

色氨酸的降解途徑是所有氨基酸中最復雜的。此外，它的某些降解中間產物又是合成一些重要生理物質的前身，如煙酸（這是合成維生素的特例）、5-羥色胺等。

上述芳香族氨基酸降解的兩種主要酶：苯丙氨酸羥化酶和色氨酸吡咯酶，都主要存在于肝臟，所以當患有肝臟嚴重疾病時，芳香族氨基酸的分解代謝受阻，使之在血液中的含量升高，此時應嚴格限制食物或補液中的芳香族氨基酸含量且多補充支鏈氨基酸。

血液中支鏈氨基酸與芳香族氨基酸濃度之比（BCAA/ACAA）正常值應為3.0～3.5，肝臟嚴重疾病如肝性腦病時常可降至1.5～2.0，臨床上此比值可作為衡量肝功能是否衰竭的一個指標。