一、Hsp110的分子特性

Hsp70分子伴侶協助蛋白質折疊和轉運的各種流程，Hsp110與Hsp70的基因結構相似，但是Hsp110的編碼基因相比Hsp70有較多的重復編碼序列，從基因同源性上分析，Hsp110是Hsp70的重要分支，是分子進化的一個重要的演化分支。Hsp110 SSE1與ATP2.4的熔點結構也證實了這一觀點（Liu，2007）。但是，由于Hsp110基因重復序列較多，其編碼氨基酸序列也相應地比Hsp70較大，故其氨基酸序列分析表明，其分子量要比Hsp70大得多。

對Hsp110的二級結構進行分析的結果表明，其主要功能結構與Hsp70相似，都含有ATP結合區域（含有400個左右的氨基酸），中間區段是多肽結合區，C端的環狀區、α螺旋區域；但是在C端的環狀區結構比Hsp70多，這也是Hsp110分子量較Hsp70大的原因。對三個區域的功能進行深入研究發現，ATP結合區在Hsp110與Hsc70及Hsp25形成異源多聚體中起著核酸交換作用，多肽結合區的作用仍然未知，C端是其發揮分子伴侶功能的重要區域。Yasuda等（1999）的研究表明，小鼠hsp105基因大約為22kb，含有18個外顯子及17個內顯子。5'側翼區約1.2kb。其轉錄起始位點位于ATG翻譯起始密碼子上游165bp處。hsp105基因5'啟動子區域包括一個TATA盒子、CAAT盒子，一個插入CAAT盒子以及兩個GC盒子。在-64nt與-128nt之間發現了以四個nGAAn形式出現的兩個熱休克單元序列。同時，啟動子分析試驗也證實，在熱應激或非熱應激時，含有兩個共同HSE序列的最小區域被激活。hsp105基因編碼Hsp105蛋白，通過表達后剪切產生Hsp105α與Hsp105β兩種蛋白，前者為細胞內結構性蛋白，后者為42℃應激特異性蛋白（Yasuda，1995）；Hsp105/110多肽分子量約為17kDa，轉錄本為3453bp，根據其細胞內定位被分為兩個蛋白：Hsp105α含848個氨基酸插入編碼序列；Hsp105β含有814個氨基酸插入編碼
序列。