第3章　蛋白質

3.1　復習筆記

一、氨基酸

1結構與分類

（1）結構

①氨基酸是既含氨基又含羧基的有機化合物。常見的氨基酸有20種，且都是α-氨基酸（脯氨酸除外）。α-氨基酸是指羧酸分子中α-碳原子上的一個氫原子被氨基取代而成的化合物，其通式為。

圖3-1　α-氨基酸的結構通式

②自然界的氨基酸一般以L-構型存在（某些微生物中有D-型氨基酸存在），L-型氨基酸是人類可以利用的氨基酸形式。

（2）分類

表3-1　天然氨基酸的名稱和符號

表3-2　常見20種氨基酸根據R基團的極性的分類。

2氨基酸的性質

（1）旋光性

除甘氨酸外，大多數氨基酸的α-碳原子是不對稱的手性碳原子，所以大多數氨基酸均具有旋光性。其旋光方向和大小不僅取決于其側鏈R基性質，并與水溶液的pH值、溫度等介質條件有關。

（2）紫外吸收和熒光

①常見的20種氨基酸在可見光區無吸收，但由于有羧基，所以在紫外光區的短波長210nm附近有弱吸收。

②酪氨酸（Tyr）、色氨酸（Trp）和苯丙氨酸（Phe）由于含有芳香環，分別在278nm、279nm和259nm處有較強的吸收，故可利用此性質對這3種氨基酸進行分析測定。蛋白質中由于含有Trp、Tyr和Phe，所以也有紫外吸收能力，一般最大光吸收在280nm波長處。

③Tyr、Trp和Phe也能受激發而產生熒光，激發后它們可在304nm、348nm（激發波長280m）和282nm（激發波長260nm）測定其熒光強度，而其他氨基酸則不產生熒光。

（3）離解

①氨基酸的離解形式

所有的氨基酸至少含有一個氨基和一個羧基，在中性水溶液中主要以偶極離子或兩性離子的形式存在。

②等電點

a．當氨基酸分子在溶液中呈電中性時（即凈電荷為零，氨基酸分子在電場中不運動），所處環境的pH值即為該氨基酸的等電點（isoelectric point，pI），此時氨基酸的溶解性能最差。pH＝pI，氨基酸主要以兩性離子形式存在；pH＜pI，氨基酸主要以正離子形式存在；pH＞pI，氨基酸主要以負離子形式存在。

b．利用氨基酸的等電點性質，可以從氨基酸混合物中選擇性的分離某種氨基酸。此外氨基酸結合形成蛋白質后，氨基酸的離解還影響到蛋白質的等電點性質。

（4）氨基酸的疏水性

氨基酸的疏水性：將1mol的氨基酸從水溶液中轉移到乙醇溶液中時所產生的自由能變化。

3氨基酸的化學性質

表3-3　氨基酸基團參與的反應

表3-4　與氨基酸的側鏈基團有關的氨基酸或蛋白質的定性試驗

4氨基酸的制備

（1）蛋白質水解

天然蛋白質用酸、堿或系列酶催化水解后，使蛋白質轉化為游離的氨基酸，通過等電點析出的方法使各氨基酸分步結晶析出，再經過精制得到各種氨基酸。但酸、堿的催化水解會破壞蛋白質中的某些氨基酸。

（2）人工合成法

一般只用于制備少數難以用其他方法制備的氨基酸，常見有色氨酸、甲硫氨酸（蛋氨酸）。由于化學反應時一般生成消旋產物，即L-型、D-型氨基酸是同等數量的，所以在食品中使用以前，要經過消旋體的拆分或通過生物作用分解D-型氨基酸。

（3）微生物發酵法

通過微生物的作用將廉價的碳水化合物、無機元素等轉化為某些氨基酸，如谷氨酸、賴氨酸等。

二、蛋白質和肽

1蛋白質

（1）定義

蛋白質是一類復雜的有機物質，由碳、氫、氧、氮、硫、磷以及某些金屬元素例如鋅、鐵等組成，相對分子質量常為10⁴～10⁵，有時可達到10⁶，是典型的大分子物質。

（2）蛋白質的基本結構

蛋白質的基本單元是氨基酸 。這些氨基酸以不同的連接順序和酰胺鍵（肽鍵）連接成數目多達幾百個氨基酸殘基的多肽鏈，進而構成不同的蛋白質分子。

（3）蛋白質的分類

①根據蛋白質分子的化學組成特點將其分為3類。

a．單純蛋白，僅由氨基酸組成的蛋白質。

b．結合蛋白，由氨基酸和非蛋白部分所組成的蛋白質。

c．衍生蛋白，用酶或化學方法處理蛋白質后得到的相應產物。

②根據蛋白質具有的不同功能將其分為3類。

a．結構蛋白質

b．生物活性蛋白質

c．食品蛋白質

（4）蛋白質的結構

①一級結構

蛋白質的一級結構是指由共價鍵（肽鍵，peptide bond）結合在一起的氨基酸殘基的排列順序。蛋白質多肽鏈中帶有游離氨基的一端稱為N端，帶有游離羧基的一端稱為C端。一級結構決定了蛋白質的基本性質，同時還會使蛋白質的二級、三級結構不同。

②二級結構

蛋白質的二級結構是指多肽鏈借助氫鍵作用排列成為沿一個方向、具有周期性結構的構象，主要是螺旋結構（以α-螺旋常見，其他還有π-螺旋和γ-螺旋等）和β-結構（以β-折疊、β-轉角常見），以及一種沒有對稱軸或對稱面的無規卷曲結構。維持的作用力是氫鍵。

a．α-螺旋

蛋白質的α-螺旋結構是一種有序且穩定的構象。在α-螺旋結構中，每圈螺旋有3.6個氨基酸殘基，氨基酸殘基位于螺旋的外側，螺旋的表觀直徑為0.6nm，螺旋之間的距離為0.54nm，相鄰的2個氨基酸殘基的垂直距離為0.15nm。

b．β-折疊

蛋白質的β-折疊結構是一種鋸齒狀的結構，該結構比α-螺旋結構伸展，蛋白質在加熱時α-螺旋就轉化為β-折疊結構。在β-折疊結構中，伸展的肽鏈通過分子間的氫鍵連接在一起，且所有的肽鍵都參與結構的形成。肽鏈的排布分為平行式（所有的N端在同一側）和反平行式（N端按照順-反-順-反地排列），而構成蛋白質的氨基酸殘基則是在折疊面的上面或下面。

c．β-轉角

存在于蛋白質結構中的β-轉角是另一種常見的結構，它可以看作間距為零的特殊螺旋結構，這種結構使得多肽鏈自身彎曲，具有由氫鍵穩定的轉角構象。

③三級結構

蛋白質的三級結構是指多肽鏈借助各種作用力，進一步折疊卷曲形成緊密的復雜球形分子的結構，穩定蛋白質三級結構的作用力有氫鍵、離子鍵、二硫鍵和范德華力等。

④四級結構

蛋白質的四級結構是兩條或多條肽鏈之間以特殊方式結合、形成有生物活性的蛋白質，其中每條肽鏈都有自己的一、二、三級結構。一般將每個肽鏈稱為亞基。在蛋白質的四級結構中，肽鏈之間的作用以氫鍵、疏水相互作用為主。

（5）穩定蛋白質二、三、四級結構的作用力

蛋白質二級結構的構象主要是由不同基團之間所形成的氫鍵維持，三級結構、四級結構的構象則主要是由氫鍵、靜電作用、疏水相互作用和范德華力等諸作用力來維持，這些作用力的特征見表3-5。

表3-5　維持蛋白質構象的作用力及其特征

（6）蛋白質的物理化學性質

①膠體性質

蛋白質的分子都很大，在水中形成膠體溶液，故具有膠體溶液的性質：丁達爾效應、布朗運動以及不能透過半透膜。維持蛋白質穩定的因素是膠體顆粒表面所帶的電荷和水化膜。

②蛋白質的酸堿性質

a．蛋白質是兩性電解質，可同酸、堿反應，但蛋白質可離解的基團除了C端的α-羧基和N端的α-氨基外，其他的可離解基團主要來自于氨基酸的側鏈。

b．在pH＞pI的介質中，蛋白質作為陰離子在電場中可向陽極移動，而在pH＜pI的介質中作為陽離子向陰極移動。在pH＝pI的介質中蛋白質在電場中不移動，此時蛋白質的溶解度最低。

③蛋白質的水解

蛋白質在酸、堿或酶催化作用下肽鍵斷裂，經過一系列中間產物，最后生成氨基酸，中間產物主要是蛋白胨和各種不同鏈長度的肽類。

蛋白質→蛋白胨→小肽→二肽→氨基酸

④蛋白質的顏色反應

a．雙縮脲反應

堿性條件下，凡是具有2個以上肽鍵的肽類都可發生該反應，二肽和游離氨基酸則不能。在強堿性溶液中，銅離子與肽鍵中的氮原子孤對電子形成穩定的配位化合物，從而呈現紫紅色。

b．茚三酮反應

在中性條件下蛋白質或多肽也能同茚三酮試劑發生顏色反應，生成藍色或紫色的化合物，茚三酮試劑與胺鹽、氨基酸均能反應。

c．部分顏色反應是利用某一氨基酸的特異反應，如利用酪氨酸的酚基或組氨酸的吲哚基的反應。

④蛋白質的疏水性

同氨基酸一樣，蛋白質也有它的疏水性。已知一種蛋白質的氨基酸組成，就可以根據各氨基酸的疏水性來求得蛋白質的平均疏水性，即各氨基酸疏水性的總和除以氨基酸殘基數n。

蛋白質的表面疏水性與蛋白質的空間結構、蛋白質所呈現的表面性質和脂肪結合能力等有關，能反映出它與水、其他化學物質產生作用時的實際情況。

2肽

肽是由氨基酸通過酰胺鍵（肽鍵）連接形成的、相對分子質量小于常見的蛋白質的氨基酸聚合物。若一種肽含有少于10個氨基酸，則為寡肽，超過的肽則統稱為多肽。

（1）肽的物理化學性質

①肽具有兩性解離性質，與氨基酸相同。其有其相應的pK、pI。

②肽類的溶解性、黏度和滲透壓

a．溶解性

肽類在相對分子質量較小時一般具有很好的溶解度，同時其溶解度隨pH值的變化情況也較蛋白質小，肽分子在較高的濃度和較寬的pH值范圍內，仍然保持溶解狀態。大肽分子在3%三氯乙酸中沉淀出來。

b．黏度

肽類溶液的黏度較蛋白質明顯降低，也不能產生膠凝作用，在這一點上明顯不同于蛋白質。

c．滲透壓

肽溶液的滲透壓比氨基酸低許多，所以在經過胃腸道時，它的吸收性能要好于單純的氨基酸溶液，特別是一些小肽分子在胃腸道中具有很好的吸收率和高的吸收速度。

③肽類的化學性質

肽類的化學性質與蛋白質、氨基酸的性質基本類似，所以大部分氨基酸所能發生的反應，肽分子均能發生。只是雙縮脲反應是區別三肽以上肽分子與氨基酸的一個反應，但并不能用于區別多肽與蛋白質。

（2）生物活性肽

①谷胱甘肽（GSH）是一些酶的輔助因子，在機體內參與氧化還原反應，是生物防御體系的重要組成部分，可清除生物體內過氧化物（ROOH）或過氧化氫（H₂O₂）等。

②多肽的生理作用

a．促進礦物質的吸收，例如：酪蛋白磷酸肽（CPP）。

b．降低血壓，例如：天然蛋白水解得到的肽。

c．促進免疫功能。

d．抑菌作用，例如：乳鏈菌肽（nisin）。

e．其他肽類，例如：高F值寡肽。

三、蛋白質的變性

變性作用是指天然蛋白質受物理或化學因素的影響，分子內部的高度規則性的空間排列發生變化，致使其原有性質和功能發生部分或全部喪失的現象。

1蛋白質的物理變性

（1）加熱

①加熱是食品加工常用的處理過程，也是引起蛋白質變性最常見的因素。蛋白質在某一溫度時，會產生狀態的劇烈變化，這個溫度就是蛋白質的變性溫度。

②影響蛋白質的熱變性的因素

a．蛋白質的組成。蛋白質分子中含有較多的疏水性氨基酸時，要比含有較多親水性氨基酸的蛋白質穩定。

b．蛋白質濃度。

c．水分活度。生物活性蛋白質在干燥狀態下較穩定，對溫度變化的承受能力較強，而在濕熱狀態下容易發生變性。

d．pH值。

e．離子強度。

（2）冷凍

導致蛋白質低溫變性的原因

①由于蛋白質的水合環境變化，破壞了維持蛋白質結構的作用力平衡，并且因為一些基團的水化層被破壞，基團之間的相互作用引起蛋白質的聚集或亞基重排。

②由于體系結冰后的鹽效應而導致蛋白質的變性。

③由于冷凍引起的濃縮效應，可能導致蛋白質分子內、分子間的二硫鍵交換反應增加，從而也導致蛋白質的變性。

（3）機械處理

有些機械處理如揉捏、攪打等，由于剪切力的作用使蛋白質分子伸展，破壞了其中的α-螺旋結構，導致蛋白質變性。剪切的速度越大，蛋白質的變性程度越大。

（4）靜高壓

靜高壓處理也能導致蛋白的變性。在一般溫度下，蛋白質分子在100～1000MPa壓力下就會發生變性。有時，由于高壓而導致蛋白質的變性或酶的失活，在高壓消除以后會重新恢復。

（5）電磁輻射

輻射不僅可以使蛋白質發生變性，而且還可能因結構的改變而導致蛋白質的營養價值變化。

（6）界面作用

蛋白質吸附在氣-液、液-固或液-液界面后，可以發生不可逆的變性。

2蛋白質的化學變性

（1）酸、堿（pH值）

①大多數蛋白質在特定的pH值范圍內是穩定的，但若處于極端pH值條件下，因蛋白質分子內部可離解基團如氨基、羧基等的離解，將產生強烈的分子內靜電相互作用，從而使蛋白質分子發生伸展、變性。

②在一些情況下，蛋白質經過酸堿處理后，pH值又調回原來的范圍時，蛋白質仍可以恢復原來的結構，例如酶。

③大多數蛋白質在中性條件下比較穩定。

（2）鹽類

①堿土金屬Ca^2＋、Mg^2＋可能是蛋白質中的組成部分，對蛋白質構象起著重要作用，所以Ca^2＋、Mg^2＋的除去會降低蛋白質分子對熱、酶等的穩定性。

②某些重金屬離子如Cu^2＋、Fe^2＋、Hg^2＋、Pb^2＋、Ag^3＋等，易與蛋白質分子中的-SH形成穩定的化合物，或者將二硫鍵轉化為-SH，改變了穩定蛋白質分子結構的作用力，因而導致蛋白質的穩定性改變和蛋白質變性。此外，由于Hg^2＋、Pb^2＋等還能夠與組氨酸、色氨酸殘基等反應，也能導致蛋白質變性。

③在高濃度時，陰離子對蛋白質結構的影響比陽離子更強。對于陰離子，它們對蛋白質結構穩定性影響的大小程度為：

F^－＜SO₄^2－＜Cl^－＜Br^－＜I^－＜ClO₄^－＜SCN^－＜Cl₃CCOO^－

（3）有機溶劑

①降低溶液的介電常數，使蛋白質分子內基團間的靜電力增加。

②破壞、增加了蛋白質分子內的氫鍵，改變了穩定蛋白質構象原有的作用力情況。

③進入蛋白質的疏水性區域，破壞了蛋白質分子的疏水相互作用。

（4）有機化合物

①高濃度的脲和胍鹽（4～8mol/L）將使蛋白質分子中的氫鍵斷裂，導致蛋白質的變性；

②表面活性劑如十二烷基磺酸鈉（SDS）能在蛋白質的疏水區和親水區間起著乳化介質的媒介作用，不僅破壞了疏水相互作用，還能促使蛋白分子伸展，是一種很強的變性劑。

（5）還原劑

巰基乙醇、半胱氨酸、二硫蘇糖醇等還原劑，由于具有-SH，能使蛋白質分子中存在的二硫鍵還原，從而改變蛋白質的原有構象，造成蛋白質的不可逆變性。

四、蛋白質的功能性質

蛋白質的功能性質是指除營養價值外的那些對食品需宜特性有利的蛋白質的物理化學性質，如蛋白質的膠凝、溶解、泡沫、乳化、黏度等?？梢詫⑵涔δ苄再|分為水合性質（水的吸附與保留、濕潤性、膨脹性、黏合、分散性和溶解性等）、結構性質（沉淀、膠凝作用、組織化和面團的形成）、蛋白質的表面性質（起泡特性、乳化作用）和感官性質（混濁度、色澤、風味結合、咀嚼性、爽滑感等）。

表3-6　食品蛋白質在食品體系中的功能作用

1水合

（1）定義

蛋白質的水合是通過蛋白質分子表面上的各種極性基團與水分子的相互作用產生的性質。分散性、濕潤性、溶解性、黏度、膠凝作用、乳化和起泡性等，都取決于水-蛋白質的相互作用。極性氨基酸、離子化的氨基酸、蛋白質的鹽等由于極性基團對水有更強的結合能力，所以它們的結合水量相應較大。

（2）影響蛋白質結合水的環境因素

濃度、pH值、溫度、離子強度、其他成分的存在等。

（3）通常以持水力或者是保水性來衡量蛋白質的水合作用，且持水力對食品品質具有更重要的實際意義。

2溶解度

（1）蛋白質的溶解度

蛋白質作為有機大分子化合物，在水中以分散態（膠體態）存在，將蛋白質在水中的分散量或分散水平稱為蛋白質的溶解度。平均疏水性愈小和電荷頻率愈大，蛋白質的溶解度愈大。

（2）蛋白質溶解度的表示方法

蛋白質溶解度的常用表示方法為蛋白質分散指數（protein dispersibility index，PDI）、氮溶解指數（nitrogen solubility index，NSI）、水可溶性氮（water soluble nitrogen，WSN）。

PDI＝（水分散蛋白/總蛋白）×100%

NSI＝（水溶解氮/總氮）×100%

WSN＝（可溶性氮的質量/樣品的質量）×100%

（3）影響蛋白質溶解度的因素

蛋白質溶解度的大小受到pH值、離子強度、溫度、溶劑類型、鹽類、有機溶劑如丙酮、乙醇等的影響。

3黏度

（1）影響蛋白質流體黏度特性的主要因素

影響蛋白質流體黏度特性的主要因素是分散蛋白分子或顆粒的表觀直徑，表觀直徑又因以下的參數而變化：

①蛋白質分子的固有特性，如蛋白質的分子大小、體積、結構、電荷數及濃度的大小等。

②蛋白質和溶劑（水）分子間的相互作用情況。

③蛋白質分子之間的相互作用。

（2）剪切稀釋

剪切稀釋又稱切變稀釋，是指蛋白質溶液同其他大多數親水性分子的溶液、懸浮液、乳濁液一樣，其黏度系數會隨其流速的增加而降低的現象。

4膠凝作用

（1）締合、聚合、沉淀、絮凝、凝結及膠凝

①蛋白質的締合是在亞基或分子水平上發生的變化。

②聚合或聚集一般是指有較大的聚合物生成的現象。

③沉淀是指由于蛋白質溶解度部分或全部喪失而引起的一切聚集反應。

④絮凝是指沒有蛋白質變性時所發生的無序聚集反應。

⑤凝結是變性蛋白質所產生的無序聚集反應。

⑥膠凝作用是指變性的蛋白質分子聚集并形成有序的蛋白質網絡結構的過程。蛋白質膠凝后形成的產物是凝膠，它具有三維網狀結構，可以容納其他的成分和物質，對食品的質地等方面具有重要的作用。

（2）膠凝條件

在多數情況下，熱處理是蛋白質形成凝膠的必需條件（使蛋白質變性，肽鏈伸展），然后冷卻（肽鏈間氫鍵的形成）；在形成蛋白質凝膠時，少量的加入酸或Ca^2＋鹽，可以提高膠凝速度和凝膠的強度。鈣離子的作用就是形成所謂的“鹽橋”。

（3）凝膠分類

①根據凝膠形成的途徑分類

a．熱致凝膠

如卵白蛋白的加熱就形成凝膠。

b．非熱致凝膠

如通過加入二價金屬離子（如豆腐）、調節pH值或者是部分水解蛋白質而形成凝膠（如發酵酸奶、干酪）。

②根據蛋白質形成凝膠后凝膠對熱的穩定性情況分類

a．熱可逆凝膠

加熱后再冷卻而形成的凝膠，如明膠。

b．非熱可逆凝膠

如卵白蛋白、大豆蛋白等，凝膠狀態一旦形成加熱處理就不再發生變化。

（4）蛋白質形成凝膠的兩類不同的結構方式

①肽鏈的有序串形聚集排列方式，所形成的凝膠是透明或是半透明的，例如血清蛋白、溶菌酶、卵白蛋白、大豆球蛋白等的凝膠。

②肽鏈的自由聚集排列方式，所形成的凝膠是不透明的，例如肌漿球蛋白在高離子強度下形成的凝膠，還有乳清蛋白、β-乳球蛋白所形成的凝膠。

5組織化

（1）組織化處理

蛋白質的組織化處理是指可以使蛋白質形成具咀嚼性能和良好持水性能的薄膜或纖維狀產品，并且在以后的水合或加熱處理中，蛋白質能保持良好的性能的一些加工處理方法。

（2）常見的蛋白質組織化方法

熱凝固和薄膜形成、熱塑性擠壓、纖維形成。

6面團的形成

一些植物（小麥、黑麥、燕麥、大麥等）的面粉在室溫下與水混合并揉搓后可形成黏稠、有彈性的面團，將這種性質稱為面團的形成性。

（1）麥谷蛋白和麥醇溶蛋白的性質

①麥谷蛋白和麥醇溶蛋白的可離解氨基酸含量低，所以在中性水溶液中它們不溶解。

②麥谷蛋白和麥醇溶蛋白含有大量的谷氨酰胺和羥基氨基酸，所以易形成分子間氫鍵，使面筋具有很強的吸水能力和黏聚性質，其中黏聚性質還與疏水相互作用有關。

③麥谷蛋白和麥醇溶蛋白中含有-SH，能形成二硫鍵，使面團具有韌性。

（2）影響面團特性的因素

①麥谷蛋白和麥醇溶蛋白的性質。麥谷蛋白決定面團的彈性、黏合性以及強度，麥醇溶蛋白決定面團的流動性、伸展性和膨脹性。

②麥谷蛋白和麥醇溶蛋白的適當平衡。

③面團在揉捏時的強度。揉捏強度不足就會使面筋蛋白的三維網狀結構不能很好形成，結果是面團的強度不足；如果是過度的揉捏則也會使得面筋蛋白的一些二硫鍵斷裂，造成面團的強度下降。

7乳化性質

乳狀液形成的分散系有油包水型（W/O）或水包油型（O/W）。

（1）影響乳化性的因素

①加熱

加熱通常降低了吸附于界面上的蛋白質膜的黏度，因而會降低乳狀液的穩定性，但是如果加熱使蛋白質產生了膠凝作用，就能提高其黏度和硬度，提高乳狀液的穩定性。

②低分子表面活性劑

低分子表面活性劑會與蛋白質競爭在界面的吸附，并使蛋白質吸附于界面的作用力減弱，降低蛋白膜的黏度，結果降低了乳狀液的穩定性。

③溶解度

與其乳化性質之間正相關。溶解度高，乳化性好。

④pH值：pH＝pI，溶解度低，乳化性差。

⑤蛋白質的疏水性和界面存在形式

蛋白質的疏水性越強，在界面吸附的蛋白質濃度越高，界面張力越低，乳濁液越穩定；蛋白質在界面上以列車狀形式存在，有利于表面張力的降低和乳濁液的穩定

（2）蛋白質乳化性質評價指標

乳化活性指數（EAI）、乳化容量（EC）和乳化穩定性（ES）這三項指標可反映蛋白質幫助形成乳化體系及其穩定乳化體系的能力大小。

8發泡性質

（1）泡沫的定義

泡沫通常是指氣體在連續液相或半固相中分散所形成的分散體系。

（2）一般食品泡沫的特征

①含有大量的氣體。

②在氣相和連續相之間要有較大的表面積。

③溶質的濃度在界面較高。

④要有能膨脹、具有剛性或半剛性和彈性的膜。

⑤泡沫有很大的界面面積，界面張力也遠大于乳化分散體系，因而它們往往更不穩定，非常容易破裂。

（3）蛋白質在泡沫穩定中的作用

由于分散的兩相之間同樣存在界面張力，蛋白質的作用就是吸附在氣-液界面，降低界面張力，同時對所形成的吸附膜產生必要的流變學特性和穩定作用，以增加膜的強度、增加膜的黏度和彈性以對抗外來不利作用等。

（4）產生泡沫的方法

①讓氣體經過多孔分散器而通入到蛋白質溶液中，從而產生相應的氣泡。

②在大量氣體存在下，機械攪拌或振蕩蛋白質溶液而產生氣泡。

③在高壓下將氣體溶于溶液，突然將壓力解除后，氣體因為膨脹而形成泡沫。

（5）造成泡沫不穩定的原因

①由于重力、壓力差、蒸發作用等造成的泡沫薄層的排水，降低了薄層的厚度，最終導致泡沫的破裂。

②氣泡從小泡向大泡擴散會導致泡沫破壞。

③分隔氣泡的薄層發生破裂，泡沫薄層受排水等因素的影響，薄層的厚度及強度下降，泡沫通過聚結而增大直徑，最終導致泡沫的破裂。

（6）影響蛋白質發泡性質的蛋白質的內稟性質和環境因素

①蛋白質的內稟性質

一個具有良好發泡性質的蛋白質應是蛋白質分子能夠快速地擴散到氣-液界面，易于在界面吸附、展開和重排，并且通過分子間的作用形成黏彈性的吸附膜。

②鹽類

不同鹽作用各異，如NaCl增加了膨脹量但卻降低了泡沫的穩定性；Ca^2＋與蛋白質的羧基形成鹽橋而提高泡沫的穩定性。

③糖類

糖類通常抑制蛋白質的泡沫膨脹，但是它們又可提高蛋白質溶液的黏度，故提高泡沫的穩定性。

④脂類

使蛋白質的泡沫穩定性下降。

⑤蛋白質的濃度

蛋白質濃度在2%～8%的范圍內，即可達到最大膨脹度，并且液相具有最好的黏度，膜具有適宜的厚度和穩定性；當蛋白質濃度超過10%時，影響蛋白質的發泡能力，氣泡變小，泡沫變硬。

⑥機械處理

適當的攪拌可利于起泡。過度地攪拌則會降低膨脹度和泡沫的穩定性。

⑦加熱處理

加熱一般不利于泡沫的形成，因為加熱使氣體膨脹、黏度降低，導致氣泡破裂。

⑧pH值

在接近pI時，此時蛋白質所穩定的泡沫體系很穩定，有利于起泡。

（7）蛋白質的發泡性質的評價指標

①蛋白質對氣體的包封能力（即發泡力，FP）

蛋白質溶液的發泡力是隨蛋白質濃度的增加而增加，所以一般用發泡力指標來比較蛋白質的發泡能力大小時，單一濃度下的比較是不準確的。

②泡沫的壽命（即泡沫穩定性，FS）

泡沫穩定性一般是衡量泡沫樣品放置一段時間后發生破裂的情況，或者是衡量泡沫在不同時刻的排水速度。

9與風味物質的結合

（1）蛋白質與風味物質的結合

蛋白質與風味物質的結合包括物理結合和化學結合。物理結合中涉及的作用力主要是范德華力等，為一個可逆的結合；化學結合中涉及的作用力包括有氫鍵、共價鍵和靜電作用力等，通常是不可逆的結合。

（2）影響蛋白質與風味物質的結合的因素

①水

水促進蛋白質對極性揮發物質的結合，但不影響蛋白質對非極性物質的結合。

②高濃度的鹽

高濃度的鹽使蛋白質的疏水相互作用減弱，導致蛋白質伸展，可提高它與羰基化合物的結合。

③蛋白質的水解處理

蛋白質的水解處理一般降低其與風味物質結合的能力（尤其是蛋白質的高度水解）。

④蛋白質的熱變性

蛋白質的熱變性可導致風味物質的結合能力增加。

10與其他物質的結合

蛋白質可以與金屬離子、色素、染料等物質結合，還可以與一些具有誘變性和其他生物活性的物質結合。這種結合可產生解毒作用，也可產生毒性增強作用，有時還可以使蛋白質的營養價值降低。

五、常見食品蛋白質與新蛋白質資源

1大豆蛋白

在油籽作物中以大豆蛋白最為重要。

大豆經脫脂加工以得到三種不同的商品大豆蛋白：脫脂豆粉、濃縮大豆蛋白（大豆蛋白濃縮物）、大豆蛋白分離物（大豆分離蛋白）。

2乳蛋白

牛乳蛋白主要由酪蛋白和乳清蛋白2大類組成，其中酪蛋白約占總蛋白的80%，乳清蛋白約占總蛋白的20%，包括β-乳球蛋白和α-乳白蛋白。此外牛乳中還含有一些其他的生物活性蛋白、肽類等，如免疫蛋白、乳鐵蛋白、溶菌酶和其他的酶類等。

3肉類蛋白

（1）肌原纖維蛋白質（占55%）

肌原纖維蛋白主要有肌球蛋白和肌動蛋白等。

（2）肌漿蛋白質（占30%）

肌漿蛋白質主要有肌紅蛋白、清蛋白等，肌漿蛋白可以用水或者是低濃度的鹽水將其從肌肉組織中提取出。肌紅蛋白為產生肉類色澤的主要色素。

（3）肌基質蛋白質（占15%）

肌基質蛋白主要有膠原蛋白和彈性蛋白，是不溶解的蛋白質。

4卵蛋白

（1）卵黃

卵黃是食品加工中重要的乳化劑，卵黃的乳化性質很大程度上取決于脂蛋白。

（2）卵白

①發泡作用

卵白在食品加工中是一個重要的發泡劑，它的發泡性能優于酪蛋白。卵白中各種蛋白質的發泡能力：卵黏蛋白＞卵球蛋白＞卵轉鐵蛋白＞卵清蛋白＞卵類黏蛋白＞溶菌酶。球蛋白的發泡性能雖然較差，但是如果通過不產生沉淀的變性處理（如酸、堿或熱處理）可以提高其發泡能力。

②凝膠作用

卵蛋白是食品加工中重要的膠凝劑，容易形成熱不可逆凝膠。

5谷物蛋白

（1）根據其溶解性分類

清蛋白（水溶）、球蛋白（鹽溶）、谷蛋白（酸或堿溶）、醇溶谷蛋白（70%乙醇溶解）

（2）面筋蛋白

①定義

醇溶蛋白和谷蛋白由于其溶解性差，在水中不溶解，在食品加工中一般將其統稱為面筋蛋白。

②影響面團性質的因素

a．面筋蛋白中的二硫鍵

面筋蛋白中的二硫鍵決定醇溶蛋白和谷蛋白的溶解行為，因而決定面團的性質。

b．氧化劑

在面團中加入還原劑使其發生二硫鍵的交換反應，結果導致蛋白質溶解度的增加和面團強度的減弱，所以氧化劑（例如過氧化苯甲酰）的使用可以改善面粉的品質。

6新蛋白質資源

（1）單細胞蛋白（SCP）

①定義

單細胞蛋白一般是指以微生物、微藻中的蛋白質作為食物蛋白。單細胞蛋白中重要的是酵母蛋白、細菌蛋白和藻類蛋白，其化學組成以蛋白質、脂肪為主。

②優點

a．單細胞微生物蛋白的生產一般不受氣候、地域條件的限制，可以進行大規模的工業化生產；

b．生物的生長繁殖快，產量高，易控制，可以利用“三廢”作為培養基質。

③分類

分為酵母蛋白、細菌蛋白、藻類蛋白。

（2）葉蛋白

植物的葉片是進行光合作用及合成蛋白質的場所，許多禾谷類、豆類作物的葉片中含2%～4%的蛋白質。

葉蛋白若經過有機溶劑脫色處理等后，會改善葉蛋白的適口性，添加到谷類食物中則可提高谷類食物中賴氨酸的含量。

（3）魚蛋白

魚蛋白可以作為飼料蛋白，也可作為食物蛋白供人類食用。魚蛋白的一些功能性質如溶解性、分散性、吸濕性等較差，一般必須經過一些特殊的加工處理后方可在食品中發揮作用，如組織化、水解處理等。

六、食品蛋白質在加工和儲藏中的變化

1熱處理的影響

（1）熱處理的有利影響

①使部分酶（蛋白酶、多酚氧化酶等）失活，避免食品保藏期內產生不良的色澤和風味。

②使植物組織中存在的大多數抗營養因子或蛋白質毒素變性或鈍化。

③適當的熱處理會使蛋白質暴露出被掩埋的一些氨基酸殘基，有利于蛋白酶的催化水解，所以有利于蛋白質的消化吸收。

④適當的熱處理還會產生一定的風味物質，有利于食品感官質量的提高。

（2）熱處理的不利影響

①劇烈加熱或過度加熱，導致蛋白質生物有效性下降（失活），營養價值和消化率降低（引起外消旋化）

②形成有毒有害物質，甚至致癌物。

③營養成分損失

含硫氨基酸（半胱氨酸、胱氨酸等）脫硫而被破壞；

堿性氨基酸（賴氨酸、精氨酸）脫一個氨基而改變蛋白質的功能特性

2低溫處理的影響

（1）冷卻

將食品的儲藏溫度控制在略高于食品的凍結溫度，此時微生物的繁殖受到抑制，蛋白質較穩定，對食品風味的影響也小。

（2）冷凍及凍藏

對食品的風味有些影響，一般對蛋白質的營養價值無影響，但對蛋白質的品質往往有嚴重影響，蛋白質在冷凍條件下變性程度與冷凍速度有關，一般來說，冷凍速度越快，形成的冰晶越小，擠壓作用也小，變性程度也就越小。

3脫水的影響

（1）熱風干燥

脫水后的肉類、魚類會變堅硬、復水性差，烹調后既無香味又感覺堅韌，目前已經很少采用。

（2）真空干燥

較熱風干燥對肉類品質影響小，由于真空時氧氣分壓低，所以氧化速度慢，而且由于溫度較低可以減少美拉德反應和其他化學反應的發生。

（3）轉鼓干燥

通常使蛋白質的溶解度降低，并可能產生焦糊味，目前很少采用。

（4）冷凍干燥

可使食品保持原有形狀，食品具有多孔性，具有較好的回復性，但仍會使部分蛋白質變性，持水性下降，不過對蛋白質的營養價值及消化吸收率無影響；特別適合用于對生物活性蛋白的加工，例如酶、益生菌等。

（5）噴霧干燥

對蛋白質性質的影響較小。對于蛋白質固體食品或一些蛋白質配料，噴霧干燥是常用的脫水方法。

4輻射的影響

輻射可以使水分子離解成游離基和水合電子，再與蛋白質作用發生脫氫反應或脫氨反應等，但蛋白質的二、三、四級結構一般不被輻射離解。

在強輻射情況下，水分子可以被裂解為羥游離基，羥游離基與蛋白質分子作用產生蛋白質游離基，它的聚合導致蛋白質分子間的交聯，因此導致蛋白質功能性質的改變。

5堿處理的影響

與熱處理同時進行時，對蛋白質的營養價值影響很大，蛋白質營養價值嚴重下降，甚至產生安全性問題

（1）生成LAL及羊毛硫氨酸殘基

在較高的溫度下堿處理蛋白質時，絲氨酸殘基、半胱氨酸殘基會發生脫磷、脫硫反應生成脫氫丙氨酸殘基。而脫氫丙氨酸殘基非?；顫姡膳c食品蛋白質中的賴氨酸殘基、半胱氨酸殘基發生加成反應，生成了人體不能消化吸收的賴氨酸丙氨酸殘基（LAL）和羊毛硫氨酸殘基。

（2）生成D-氨基酸

在溫度超過200℃時的堿處理，會導致蛋白質氨基酸殘基的發生異構化反應，天然氨基酸的L-型結構將有部分轉化為D-型結構，從而使得氨基酸的營養價值降低。

6蛋白質與其他物質的反應

（1）與脂類游離基的反應

①脂質的氧化產物可以與蛋白質發生共價結合反應，隨后發生蛋白質的交聯聚合反應

②脂質游離基可與蛋白質作用生成蛋白質游離基，隨后蛋白質可以發生聚合反應蛋白蛋的交聯聚合可以導致蛋白質營養價值的降低。而油脂氧化生成的分解產物丙二醛，則是使一些食品蛋白質功能性質劣化的重要原因。

（2）與亞硝酸鹽的作用

在酸性條件下，食品中的亞硝酸鹽能與仲胺（如脯氨酸、色氨酸、酪氨酸、半胱氨酸等）作用生成亞硝胺，這個反應可發生于蛋白質的烹飪或消化過程中。

（3）與亞硫酸鹽等的作用

亞硫酸鹽為還原劑，能夠還原蛋白質中的二硫鍵并生成S-磺酸鹽衍生物，導致蛋白質的分子構象改變并影響其功能性質。

（4）氨基酸殘基的氧化

氧化劑可對蛋白質中的敏感氨基酸殘基進行氧化，氧化后的氨基酸不僅生物利用率低，甚至對生物體有害。

（5）蛋白質的交聯反應

蛋白質分子上的游離氨基（一般為賴氨酸的ε-NH₂）可以與醛類發生縮合反應，生成縮合產物Schiff堿。

（6）與N-羧化脫水酸苷的反應

此反應可以將一種氨基酸以異肽鍵的方式連接到蛋白質分子上，連接的位置為蛋白質側鏈上的游離氨基（ε-NH₂），反應最終結果是在蛋白質分子上形成一個新的多聚氨基酸鏈。該反應用于蛋白質氨基酸組成的調整，補充限制性氨基酸。

（7）天冬酰胺與丙烯酸酰胺的生成

高溫加工食品中存在丙烯酸酰胺。

7加工儲藏中蛋白質的變化對食品感官質量的影響

（1）美拉德反應中風味化合物的形成。

（2）水產品的變質。

當水產品污染的微生物繁殖到一定程度時，就可以分泌出蛋白酶，蛋白酶分解蛋白質成游離的氨基酸后，再將氨基酸分子的氨基、羧基脫去，生成低分子的風味化合物。如尸胺、組胺。在水產品的質量控制中，吲哚、組胺的含量水平是衡量水產品新鮮度的重要指標。

（3）乳制品風味的形成。

牛乳和乳制品中二甲基硫化物是重要的香氣成分，二甲基硫化物是由S-甲基蛋氨酸磺酸鹽分解而產生的，而風味化合物中其他含-SH的化合物來自于乳清蛋白中的半胱氨酸殘基，對乳制品的風味形成有著重要的意義。

8蛋白質的化學改性（表3-7、表3-8）

表3-7　蛋白質的化學改性

表3-8　蛋白質化學修飾中涉及的反應及基團

9蛋白質的酶法改性

（1）蛋白質的限制性酶水解

①蛋白酶對蛋白質進行深度水解，產生小分子肽類以及游離氨基酸，導致蛋白質功能性質的大部分損失，只保留其高度溶解性和溶解度對pH值不敏感兩個特點。

②利用特異性蛋白酶或控制水解條件的方法對蛋白質的限制性水解，可以改善蛋白質的乳化、發泡性質，但仍然會破壞蛋白質的膠凝性質，并且由于分子內部疏水區的破壞、疏水基團的暴露，其溶解性有時降低。

（2）轉蛋白反應

①步驟

蛋白質經酶水解為肽分子，然后蛋白酶催化先前產生的小肽鏈重新結合形成新的多肽鏈。

②特性

a．最后形成的多肽分子與原蛋白質分子的氨基酸序列或組成不同，所以蛋白質的功能性質改變。

b．轉蛋白反應可以通過在高蛋白質濃度下進行蛋白酶催化處理，直接進行兩步反應。

（3）蛋白質的酶促交聯

①轉?；磻?/p>

轉谷氨酰胺酶通過催化轉?；磻?，在賴氨酸殘基和谷氨酰胺殘基間形成新的共價鍵，由此改變了蛋白質分子的大小，從而改變了蛋白質的流變學性質。

②交聯反應

蛋白質的交聯反應涉及到酚類物質的氧化、蛋白質殘基的加成反應，參與加成反應的氨基酸殘基包括含有-SH、-NH₂等基團的氨基酸殘基。

蛋白質本身存在的酪氨酸，由于可以作為一個酚類物質發生氧化生成醌類化合物，所以可以直接使蛋白質發生交聯反應。通過對蛋白質的交聯處理，一般可以達到保護賴氨酸，可避免其發生各種不利的反應，避免形成熱致凝膠，提高所形成的蛋白膜的抗水、抗熱、抗氧化等諸多能力。