第3章　酶

一、選擇題

1酶的比活力是指（　　）。[華中農業大學2017研]

A．每毫克蛋白酶的活力單位數

B．每毫升反應混合液的活力單位數

C．一種酶與另一種酶的活力比

D．任何純酶與其粗酶的活力比

【答案】A

【解析】酶的比活力是指在特定條件下，單位重量（mg）蛋白質或RNA所具有的酶活力單位數。

2酶的活性中心是指（　　）。[華中農業大學2017研]

A．酶分子上的幾個必須基團

B．酶分子與底物的結合部位

C．酶分子結合底物并發揮催化作用的關鍵性三維結構區

D．酶分子中心部位的一種特性結構

【答案】C

【解析】酶分子中直接與底物結合，并和酶催化作用直接有關的區域稱為酶的活性中心或活性部位。

3競爭性抑制劑作用特點是（　　）。[四川大學2015研]

A．與酶的底物競爭激活劑

B．與酶的底物競爭酶的活性中心

C．與酶的底物競爭酶的輔基

D．與酶的底物競爭酶的必需基因

E．與酶的底物競爭酶的變構劑

【答案】B

4酶在催化反應中決定專一性的部分是（　　）。[廈門大學2014研]

A．酶蛋白

B．輔基或輔酶

C．底物的解離程度

D．B族維生素

【答案】A

5關于K_m的敘述，下列哪項是正確的？（　　）[武漢大學2015研]

A．通過K_m的測定可鑒定酶的最適底物

B．是引起最大反應速度的底物濃度

C．是反映酶催化能力的一個指標

D．與環境的pH無關

E．是酶和底物的反應平衡常數

【答案】A

【解析】K_m值可以判斷酶的專一性和天然底物，酶可作用于幾種底物就有幾個K_m值，其中K_m值最小的底物稱為該酶的最適底物，又稱天然底物。

二、填空題

1L-精氨酸酶只能催化L-精氨酸的水解反應，對D-精氨酸則無作用，這是因為該酶具有______專一性。[中山大學2018研]

【答案】立體異構

2酶促動力學的雙倒數作圖（Lineweaver Burk作圖法），得到的直線在橫軸上的截距為______，縱軸上的截距為______。[中國科學技術大學2016研]

【答案】－1/K_m；1/V_max

三、判斷題

1所有的酶都含有輔基或輔酶。（　　）[中山大學2018研]

【答案】錯

【解析】不是所有的酶都含有輔基或輔酶，只有蛋白質，不含有輔因子的酶稱為單純酶，如脲酶、淀粉酶和一些消化酶等。

2酶原的激活也是一種共價調節。（　　）[中山大學2018研]

【答案】對

3酶反應動力學參數K_cat的單位是時間。（　　）[浙江大學2018研]

【答案】錯

【解析】酶反應動力學參數K_cat的單位是時間的倒數。

4酶反應的最適pH只與酶蛋白本身的結構有關。（　　）[山東大學2017研]

【答案】錯

5酶的反競爭性抑制作用的特點是K_m值變小，V_max也變小。（　　）[華中農業大學2017研]

【答案】對

6對于可逆反應而言，酶既可以改變正反應速率，也可以改變逆反應速率。（　　）[南開大學2016研]

【答案】錯

【解析】酶催化具有專一性。

四、名詞解釋

1活化能[中山大學2018研]

答：活化能是指分子從常態轉變為容易發生化學反應的活躍狀態所需要的最低能量。活化能的大小與反應速率相關，活化能越低，反應速率越快，因此降低活化能會有效地促進反應的進行。酶通過降低活化能來促進一些原本很慢的生化反應得以快速進行。

2合酶與合成酶[山東大學2017研]

答：合酶是催化不與ATP等核苷三磷酸分解相伴的合成反應的酶，屬于裂合酶類。合成酶是指導伴隨ATP分解而催化合成反應的酶，屬于連接酶類。

合酶與合成酶都是催化化合反應的酶類，它們的差別在于合酶不需ATP，如檸檬酸合酶；合成酶需要ATP，如琥珀酰-CoA合成酶。

3米氏常數[四川大學2015研]

答：米氏常數即K_m，是酶的特征性常數，等于酶促反應速度達到最大反應速度一半時的底物濃度，單位是mol/L或mmol/L。米氏常數K_m還可以用來反應底物與酶親和力的大小，通常K_m越小，酶的親和力越大，因此可以用來確定酶的最適底物。

4同工酶[廈門大學2014研]

答：同工酶是存在于同一種屬生物或同一個體中能催化同一種化學反應，但酶蛋白分子的結構及理化性質和生化特性（K_m、電泳行為等）存在明顯差異的一組酶。它們是由不同位點的基因或等位基因編碼的多肽鏈組成。

5比活力[武漢大學2015研]

答：比活力又稱酶比活，是指具有酶或激素性質的蛋白質可以利用它們的酶活性或激素活性來測定含量。根據國際酶學委員會的規定：比活力用每毫克蛋白質所含的酶活力單位數表示，對同一種酶來說，比活力愈大，表示酶的純度愈高。比活力＝活力U/mg蛋白＝總活力U/總蛋白mg。

五、簡答題

1體內調節酶活性的主要方式有哪些？[中山大學2018研]

答：體內調節酶活性的主要方式有以下幾種：

（1）調節酶的濃度

酶濃度的調節主要有兩種方式，一種是誘導劑或抑制劑的合成，另一種是調節酶的降解。

（2）通過激素調節酶的活性

激素通過與細胞膜或細胞內受體相結合而引起一系列生物學效應，以此來調節酶活性。

（3）通過反饋抑制來調節酶的活性

許多小分子物質的合成是由一連串的反應組成的，催化此物質生成的第一步的酶，往往被他們的終端產物所抑制，這種抑制作用就稱為反饋抑制。例如由蘇氨酸生物合成為異亮氨酸要經過5步反應，反應的第一步由蘇氨酸脫氫酶催化，當終產物異亮氨酸濃度達到足夠水平時，該酶就被抑制，異亮氨酸結合到酶的一個調節部位上，通過可逆的別構作用對酶產生抑制作用；當異亮氨酸的濃度下降到一定程度，蘇氨酸脫氫酶又重新表現出催化活性，又繼續生成異亮氨酸。

（4）抑制劑和激活劑對酶活性的調節

酶分子受大分子抑制劑或小分子物質抑制，從而影響酶的活性。例如大分子物質胰蛋白酶抑制劑，可以抑制胰蛋白酶的活性。小分子抑制劑如一些反應產物，像1,3-二磷酸甘油酸變位酶的活性受到它的產物2,3-二磷酸甘油酸的抑制，從而對這一反應進行調節。此外，某些無機離子可對一些酶產生抑制，對另外一些酶產生激活，從而對酶活性起調節作用。酶分子也可以受到大分子物質的調節，例如抗血友病因子可增強絲氨酸蛋白酶的活性，因此它可以明顯地促進血液凝固過程。

（5）其他調節方式

通過別構調控、酶原的激活、酶的可逆共價修飾和同工酶來調節酶活性。

2簡述酶的抑制劑概念、分類以及各自的作用特征。[浙江大學2018研]

答：（1）酶的抑制劑的概念

酶的抑制劑是指能夠使酶的必需基團或活性中心化學性質發生改變而使酶活性降低或喪失的物質。

（2）酶的抑制劑的分類及各自的作用特征

①不可逆抑制劑

作用特征：這類抑制劑通常以牢固的共價鍵與酶的必需基團結合使酶活力喪失，這類結合是不可逆的，不能通過稀釋或透析的方法除去抑制劑來使酶活力恢復。

②可逆抑制劑

作用特征：酶與抑制劑是以非共價鍵、可逆結合。用透析法除去抑制劑后，酶活力可以恢復。

a．競爭性抑制劑，與底物結構類似，能夠與底物競爭活性中心，可以通過增加底物濃度來減輕或解除抑制劑的影響。

b．非競爭性抑制劑，與底物結合的活性中心不同，通過形成復合物的形式減慢反應速度，可以通過增加酶的濃度來減輕或解除抑制劑的影響。

c．反競爭性抑制劑，必須酶和底物結合后才能與抑制劑結合形成復合物，影響反應速度，這類抑制劑比較少見。

3試比較K_m和K_s定義及其相互關系。[山東大學2017研]

答：K_m是指反應速率v達到最大反應速率V_max一半時的底物濃度，稱為米氏常數。K_s是指酶和底物所形成中間產物ES的解離平衡常數。兩者的相互關系在于：

（1）K_m不是ES的單獨解離常數K_s，而是ES在參加酶促反應中整個復雜化學平衡的解離常數。因為在一種酶促反應中，不是只有一種中間產物ES生成，而可能有一系列的ES生成。K_m代表整個反應中底物濃度和反應速率的關系。

（2）K_m只與酶的性質有關，而與酶的濃度無關。K_s作為一種化學平衡的解離常數既與酶，底物的濃度有關，也受溫度，pH等種種因素影響。