第5章　酶化學

5.1　復習筆記

一、酶的概念、命名和分類

1酶的概念

酶是生物系統的反應催化劑，是活細胞產生的在體內外均具有高度專一性和催化活性的生物大分子，包括蛋白質和核酸。生物體中的各種化學反應，包括物質轉化和能量轉化都需要特殊的酶催化。

2酶的命名

酶的名稱是根據底物和反應類型來取的。酶的命名規則如下：

（1）系統名稱法

系統命名法規定每一種酶均有一個系統名稱，它表明酶的所有底物與反應性質。

（2）習慣命名法

習慣命名法是根據酶所催化的底物、反應的性質以及酶的來源給其命名的一種命名法。由于許多酶的系統名稱過長，國際酶學委員會從每種酶的數個習慣名稱中選定一個簡便實用的推薦名稱。

3酶的分類

酶的分類及作用類型總結如表5-1所示。

表5-1　酶的分類及作用類型

二、酶的化學本質和結構

1酶的化學本質

（1）蛋白酶

①單純酶：僅含有蛋白質的酶，如大多數水解酶；

②綴合酶：由蛋白質部分（稱為酶蛋白）和非蛋白質部分（稱為輔因子，有輔酶、輔基和金屬離子三類）共同組成。酶蛋白與輔因子組成的完整分子稱全酶。

（2）核酶

核酶是指具有催化活性RNA。

（3）抗體酶

某些具有催化活性的抗體。

2酶蛋白的結構分類

根據酶蛋白分子的特點將酶分為3類。

（1）單體酶

單體酶往往由一條肽鏈組成；而由多條肽鏈組成的單體酶是由一條前體肽鏈經活化斷裂而成，屬于這一類的酶多是催化水解反應的水解酶。

（2）寡聚酶

寡聚酶是由多個亞基（相同或不同）以非共價鍵連接組成的酶。絕大多數寡聚酶含偶數亞基，極個別寡聚酶含奇數亞基。

（3）多酶復合物

多酶復合物又稱多酶系，是指由幾種酶靠非共價鍵彼此嵌合而成的復合物，其中每一種酶催化一種反應，前一個酶的產物是后一個酶的底物，這樣依次進行直到復合物中的每一種酶都參加反應。

3酶組成的輔助成分

酶中常含有金屬離子或小分子有機化合物等輔助因子。酶蛋白與輔助因子結合形成的復合物稱為全酶，只有全酶才有催化作用。

（1）分類

依據輔助因子與酶蛋白結合的緊密程度與作用特點不同將其分為：

①輔酶：與酶蛋白的結合疏松，可以用透析或超濾的方法除去。在酶促反應中，輔酶作為底物接受質子或基團后離開酶蛋白，參加另一酶促反應并將所攜帶的質子或基團轉移出去，或者相反。

②輔基：與酶蛋白結合緊密，不能通過透析或超濾將其除去。在酶促反應中，輔基不能離開酶蛋白。

表5-2　輔酶及有關全酶

（2）化學本質

酶的輔助因子多為小分子的有機化合物或金屬離子。

①有機化合物在酶促反應中主要參與傳遞電子、質子（或基團）或起運載體作用。

②金屬離子作為輔助因子的作用主要有以下幾點：

a．作為酶活性中心的組成成分；

b．作為連接酶與底物的橋梁；

c．穩定酶的空間構象；

d．中和電荷，減小靜電斥力，利于酶和底物的結合。

（3）作用

①維持酶的活性：酶蛋白與輔助因子單獨存在時均無催化活性，兩者結合在一起稱為全酶，只有全酶才具有催化作用。

②輔助因子決定酶促反應的性質和類型；而酶蛋白主要決定酶促反應的特異性及其催化機制。

三、酶的特性

1酶的一般理化性質

酶具有蛋白質的一般理化特性，如高的相對分子質量、膠性、兩性解離、變性、別構和溶解（包括沉淀）等。

2酶的催化作用

酶能加速化學反應，可用中間產物學說來解釋其作用機制：即在酶促反應中，底物（S）先與酶（E）結合成不穩定的中間產物，然后再分解成酶與產物。由于E與S結合，致使S分子內的某些化學鍵發生極化，呈活化狀態，故反應的活化能降低，反應容易發生。

3酶的作用特點

酶具有一般催化劑的特點：只加快化學反應的速率、不改變平衡點、反應前后本身不發生變化。除此外酶還具有以下特點：

（1）極高的催化效率

（2）高度的專一性

與一般的化學催化劑不同，酶只能對一種或一類底物發生催化作用。

（3）受多種方式的調控

酶的催化活性在體內受到調節控制。調節控制酶活性的方式很多，包括酶原活化、酶的共價修飾調節、抑制劑調節、反饋調節和激素調節等。

（4）穩定性差

酶不穩定，受溫度、pH等條件影響，易失活，故酶的作用條件溫和。

（5）酶的催化活性與結構相關

酶的催化活性與輔酶、輔基和金屬離子有關。有些酶是結合蛋白質，若將輔酶、輔基和金屬離子除去，酶就失去催化活性。

四、酶的結構和功能

1酶的活性部位

酶的活性部位，又稱酶的活性中心，是指酶分子中能同底物結合并起催化反應的空間部位。輔酶或輔基參與酶活性中心的組成。

（1）酶活性中心內的功能部位

酶活性中心內的兩個功能部位包括：

①結合部位

結合部位能夠結合底物和輔酶，使之與酶形成復合物，該部位決定了酶的專一性。

②催化部位

催化部位直接參加催化反應，該部位決定了催化反應的性質以及酶的催化能力。

（2）酶的活性中心的特點

①酶活性中心的形成要求酶蛋白分子具有一定的空間構象，只有活性部位的功能基團處于適當的空間位置，酶才具有活性。

②酶的活性中心是酶分子中具有三維結構的區域，此區域深入到酶分子內部，且多為氨基酸殘基的疏水基團組成的疏水環境。

2必需基團

必需基團是酶表現催化所必需的部分。包括活性部位，但必需基團不一定就是活性部位。必需基團有兩類，包括：

（1）活性部位內的必需基團

活性部位內的必需基團是指直接參與結合底物和催化底物化學反應的化學基團。

（2）活性部位外的必需基團

活性部位外的必需基團是指不直接與底物作用，但能維持酶分子構象，保證活性部位各有關基團處于最適的空間位置，對酶的催化活性發揮間接作用的一類必需基團。

3活性部位的測定

探測酶分子中活性部位的方法有切除法、化學修飾法、X射線衍射法和定點誘變法。這些方法的作用機制如表5-3所示。

表5-3　酶活性部位測定方法的機制

4酶的別構部位

別構部位是指有些酶除活性部位外，還具有與非底物的化學物質結合并對反應速率有調節作用的位點。別構劑是與別構部位結合的物質，別構劑與酶的別構部位結合后，引起酶的構象改變，從而影響酶的活性部位，改變酶的反應速率。

5酶原的激活

酶原激活是指經某種酶或酸將酶分子作適當的改變或切去一部分，使無活性的酶原呈現活性的這種激活過程。幾種常見的酶原及其活性酶見表5-4。

表5-4　酶原及其活性酶

五、酶的專一性

1酶專一性的分類

根據酶專一性的不同，可將酶分為絕對專一性、相對專一性和立體專一性3類。

（1）絕對專一性

絕對專一性的酶對底物的要求非常嚴格，只對一定化學鍵兩端帶有一定原子基團的化合物發生作用，即只能催化某一種底物的反應。

（2）相對專一性

相對專一性的酶對底物的專一性較低，能作用于結構類似的一系列化合物，大多數酶對底物具有相對專一性。

（3）立體專一性

立體專一性的酶要求底物有一定的化學結構和一定的立體結構，可分為3類，包括：

①旋光異構專一性

當底物具有旋光異構體時，酶只能作用于其中的一種。

②幾何異構專一性

對含雙鍵的物質有順反兩種異構體時，有些酶只能作用于其中的一種。

③對稱分子專一性

對稱分子中的兩個等同的基團，酶只催化其中的一個基團，而不催化另一個。

2關于酶作用專一性的假說

酶作用專一性的假說有鎖鑰假說和誘導契合假說，其中誘導契合解說更符合實際情況。

誘導契合學說的主要內容包括：

（1）酶的活性部位的構象是柔韌可變的，未同底物結合時，酶活性部位的構象不適宜于與底物結合，但同底物結合時，酶活性部位受底物誘導，構象改變使其適合于與底物契合。

（2）該變化使活性部位形成或暴露出來，酶與底物在此基礎上互補結合，同時使起催化作用的基團或原子處于有利于敏感鍵發生反應的最佳位置。

六、酶的作用機制

酶的作用機制包含酶與底物結合及酶的高效機制兩方面。

1．酶與底物結合

（1）酶與底物的結合，一般在酶蛋白分子的活性部位發生。

（2）酶蛋白分子中的共價鍵、氫鍵、酯鍵、偶極電荷等皆可作為酶與底物間的結合力。

（3）酶與底物的結合用誘導契合假說來說明。

2．酶的高效機制

（1）鄰近效應與軌道定向學說

①鄰近效應學說

酶能增加底物分子的化學反應速率，是因為它能與底物分子結合形成中間復合物，使分子間的反應變為分子內的反應，酶活性部位的底物有效濃度遠遠大于溶液中的底物濃度，從而加快反應的速率。

②軌道定向學說

酶使反應加快不僅需要酶的鄰近效應，而且酶的催化基團與底物的反應基團還需要嚴格的軌道定向，才能起反應。

（2）共價催化

共價催化又稱共價中間產物學說。通過酶和底物以共價鍵形成一個共價中間產物，使反應能閾降低，反應加快。共價催化分為親核催化和親電催化。

①親核催化

活性部位通常含有親核基團，這些基團都有剩余的電子對作為電子供體，和底物的親電子基團以共價鍵結合，形成共價中間物，快速完成反應。

②親電催化

親電催化與親和催化相反，該類酶的活性部位含有親電基團，是電子對的受體，從底物中接受電子，并與該底物以共價鍵結合成不穩定的共價中間物，快速完成反應。

（3）底物構象改變學說

底物構象學說又稱底物形變，其主要內容為：當酶和底物結合時，不僅酶的構象發生改變，底物分子的構象也發生了變化。酶使底物中的敏感鍵發生張力，從而使敏感鍵更容易斷裂，使反應加速進行。

（4）酸堿催化

酸-堿催化作用是指酶活性中心有些基團（如氨基、羧基、巰基、酚羥基和咪唑基等）可以作為質子的供體（酸）或成為質子的接受體（堿）參與質子的轉移的作用。

（5）金屬離子催化

金屬離子參與酶的催化反應主要通過以下幾個方面：

①與底物結合，使其在反應中正確定向；

②通過金屬離子氧化態的變化進行氧化還原反應；

③通過靜電作用穩定或隱蔽負電荷。

（6）微環境效應

酶的活性部位通常位于酶分子表面的疏水裂隙中，即位于疏水的微環境中。這樣的微環境介電常數很低，有利于中間物的生成和穩定，從而加快反應速率。

七、一些酶的結構和催化機制

1溶菌酶

溶菌酶指能溶解細菌細胞壁的酶。分子中有4個二硫鍵，結構穩定，是一種糖苷酶，其功用是能溶解細菌的肽聚糖細胞壁。它能使糖苷鍵從C₁-O處斷裂。

2絲氨酸蛋白酶

絲氨酸蛋白酶是一類重要的蛋白水解酶，這種類型的酶的催化中心都有一個活性特異的Ser側鏈。胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、彈性蛋白酶及血液凝固中的凝血酶都屬于絲氨酸蛋白酶家族

3超氧化物歧化酶（SOD）

SOD屬于氧化還原酶類的一族含金屬元素的酶類，又稱超氧化物氧化還原酶。SOD的功用為催化超氧化物的歧化作用。這個反應能清除組織中的氧自由基防止細胞被氧自由基及其他超氧化物的傷害。

八、酶的分離純化與酶活力的測定

1酶的分離純化

蛋白酶的分離純化基本上同蛋白質，但同時酶是具有生物活性的蛋白質，分離純化時的注意事項包括：

（1）全部操作在低溫（0～4℃）。

（2）在分離純化過程中避免強酸、強堿和劇烈攪拌，以免酶蛋白變性。

（3）在抽提溶劑中加一些保護劑，如加少量金屬螯合劑EDTA，以防止重金屬使酶失活。另外對巰基酶，可加少量β-巰基乙醇，防止酶蛋白上的-SH基被氧化而失活。

（4）在分離純化過程中要經常測定酶活力，以檢測酶的去向；還要通過比活力的計算，以了解酶的提純倍數。

判斷酶分離純化方法的優劣，一般采用兩個指標：

①總活力的回收，即分離純化過程中酶的損失情況。

②比活力提高的倍數，衡量分離純化方法的有效程度。

2酶活力的測定

酶活力是指酶催化某一化學反應的能力，酶活力的大小可以用在一定條件下所催化的某一化學反應的反應速率來表示，兩者呈線性關系。

（1）酶活力測定中的注意事項

①測定反應初速率在酶反應過程中。

②酶的反應速率一般用單位時間內產物的增加量來表示。

③測酶反應速率時，溫度、pH、離子強度和底物濃度應保持恒定。

④測定酶反應速率時，應使底物濃度大大超過酶濃度，使酶反應速率與酶濃度成正比而與底物濃度無關。

（2）酶活力單位

①酶活力的大小用酶活力國際單位IU表示，一個酶單位是指在25℃，pH、底物濃度采用最適條件下每分鐘內催化一微摩爾底物轉化的酶量。

②酶活力的另一單位是Katal（簡稱Kat），1個Kat單位是指在最適條件下，每秒鐘內轉化1摩爾底物所需的酶量。Kat單位與國際單位（IU）之間的關系為：

1Kat＝1mol/s＝60mol/min＝60×10⁶μmol/min＝6×10⁷IU

1IU＝1μmol/min＝（1/60）μmol/s＝（1/60）μKat＝16.67nKat

（3）酶的比活力

酶的比活力即酶的比活性，代表酶的純度，是指每毫克蛋白質所含的酶活力單位數（U/mg蛋白質）。對同一種酶而言，比活力愈高，表示酶制劑愈純。

（4）酶的轉換數

酶的轉換數（TN）是指酶被底物飽和時，每分子酶在單位時間內轉換底物的分子數。寡聚體酶可用催化中心活性來表示轉換數。催化中心活性是指每分鐘每一催化中心所轉換的底物的分子數。

（5）酶活力的測定方法（表5-5）

表5-5　酶活力測定的方法

九、酶的反應速率和影響反應速率的因素

1酶的反應速率

酶促反應的速率一般是以單位時間內底物被分解的量或產物增加的量來表示。測酶的反應速率一般只測反應開始后的初速度，而不測反應達到平衡時所需要的時間。

2影響酶反應速率的因素（酶促反應的動力學）

酶促反應的速率是受酶濃度、底物濃度、pH、溫度、激活劑、抑制劑、反應產物和別構效應等因素的影響。

（1）酶濃度的影響

反應在有足夠底物而又不受其他因素的影響的情況下，酶的反應速率與酶濃度成正比。

（2）底物濃度的影響

在單底物的酶反應中，在酶濃度和其他反應條件不變的情況下，底物濃度[S]對酶促反應速率（v）的影響呈矩形雙曲線（圖5-1）。

圖5-1　底物濃度對酶促反應速率的影響

圖中，曲線的a段：當底物濃度很低時，反應速率隨底物濃度的增加而升高，呈一級反應；

曲線的b段：隨著底物濃度不斷增加，反應速率上升的幅度不斷變緩，呈現出一級反應與零級反應的混合級反應.；

曲線的c段：當底物濃度增加到一定值，反應速率達到最大（V_max），此時的反應可視為零級反應。

①米氏方程（注：米氏方程是單底物的酶反應）

根據中間產物理論提出了米氏方程，用此來表示整個反應中底物濃度與反應速率關系，米氏方程為

式中，V_max表示反應中的最大反應速率，K_m為米氏常數，[S]為底物濃度。

a．當[S]?K_m時，方程分母中的[S]可以忽略不計，米氏方程可以簡化為

此時v與[S]成正比關系，反應呈一級反應（相當于圖5-1中曲線的a段）。

b．當[S]?K_m時，方程中的K_m可以忽略不計，此時v＝V_max，反應呈零級反應（相當于圖5-1中曲線的c段）。

②米氏常數K_m值

a．K_m值等于酶促反應速率為最大反應速率一半時的底物濃度；

b．K_m值為酶的特征性常數，K_m值大小與酶的結構、底物結構、反應環境的pH、溫度和離子強度等有關，而與酶濃度無關；

c．K_m值在一定條件下可表示酶對底物的親和力，如一種酶有幾種底物，就有幾種K_m值，K_m值最小的底物稱該酶的最適底物。

③雙倒數作圖法求求取K_m和V_max

雙倒數作圖法即林-貝作圖法，是將米氏方程的兩邊同時取倒數，并加以整理得一線性方程，即林-貝方程

其斜率為K_m/V_max，在縱軸上的截距為1/V_max，可求得V_max。在橫軸上的截距為－1/K_m可求得K_m值。

圖5-2　雙倒數作圖法

（3）雙底物反應

雙底物反應是指氧化還原酶和轉移酶催化的反應。不同于單底物的米氏方程，雙底物的酶反應一般可用下式表示：

其中A、B表示底物，P、Q表示產物。按反應的動力學機制，將雙底物反應分為序列反應和乒乓反應兩大類。

①序列反應

序列反應又稱單置換反應，指所有底物都必須與酶結合后才發生反應而釋放產物，序列反應又可分為下列兩種類型：

a．有序反應：底物A和B與酶的結合，產物從酶分子上釋放，都有嚴格的順序，必須是先A后B，先P后Q。

b．隨機反應：指底物A、B與酶結合的順序和產物的釋放都是隨機的。少數脫氫酶和一些轉移磷酸基的激酶如肌酸激酶所催化的反應，均遵循隨機雙底物機制。

②乒乓反應

乒乓反應又稱雙置換反應。酶分子首先與一個底物結合，接著釋放一個產物，再與另一個底物結合，再釋放一個產物。

雙底物反應機制的速度方程比單底物反應要復雜，考試多不涉及，僅記憶兩類反應即可。

（4）pH的影響

pH主要通過改變酶分子及底物分子的解離狀態和酶活性中心的空間構象來影響酶促反應的速率。不同的酶有不同的最適pH，每一種酶只能在一定限度的pH范圍內活動，在最適pH時酶的反應速率最大，若pH稍有變更，酶的反應速率即受抑制。

（5）溫度的影響

①酶的最適溫度：酶促反應速率達最大時的反應系統的溫度。其與反應時間有關，不是酶的特征性常數。

②溫度對酶促反應速率的影響具有雙重性。酶促反應時，隨著反應體系溫度的升高（到達酶的最適溫度之前），酶促反應速率增高；達到最適溫度以后，繼續升溫，可能使酶失去活性或者變性，酶促反應速率會下降。

（6）激活劑的影響

激活劑包括：①增加酶活性的物質；②使非活性的酶原變為活性酶的物質。前者稱酶的激活，后者稱酶原激活。酶激活是加入生物體在酶制備過程中失去的輔助因子而提高活性的作用。

（7）抑制劑的影響

凡是使酶活力降低的作用都稱為酶的抑制作用。抑制作用是由于酶的必需基團或活性中心化學性質的改變而引起酶活力降低或喪失，引起抑制作用的物質稱抑制劑。分不可逆與可逆兩類。

①不可逆抑制

在這類抑制作用中，酶與抑制劑的結合是不可逆的。這類抑制劑通常以牢固的共價鍵與酶蛋白中的必需基團結合而使酶活力喪失。這種結合一旦發生以后，不能用稀釋或透析等方法除去抑制劑而使酶活力恢復。

②可逆抑制

可逆性抑制劑能夠與酶非共價可逆性結合，使酶活性降低或消失；采用透析、超濾或稀釋等物理方法可將抑制劑除去，使酶的活性恢復。可逆性抑制作用遵守米氏方程。

a．競爭性抑制

這類抑制的抑制劑結構與底物的結構相似，能夠同底物競爭酶的活性部位結合，因而減少酶與底物的作用機會。競爭性抑制可用增加底物濃度以減低或解除抑制劑的影響。

b．非競爭性抑制

這類抑制的抑制劑同底物不在酶的同一部位結合，與底物之間無競爭性，酶與底物結合后，還可與抑制劑結合；酶和抑制劑結合后，也可再同底物結合。可形成三元復合物（ESI）。但一旦形成了ES就不能分解為產物，因此影響反應速度。可通過增加酶濃度的方法來減低或解除這類抑制劑的影響。

c．反競爭性抑制

反應中酶必須先和底物結合形成酶和底物復合物后，才能和抑制劑結合形成三元復合物（ESI），ES不能分解成產物，因此影響反應速率。這類抑制很少見。

表5-6　不同類型抑制作用的速度方程和常數

圖5-3　三類可逆抑制的雙倒數作圖

③抑制作用的機制

抑制作用的機制相當復雜，主要為：

a．抑制劑與酶結合成極穩定的絡合物，從而減低或破壞酶的活力。

b．破壞酶或輔基的活性基團或改變活性部位的構象。

c．奪取酶與底物結合的機會，從而減少酶的作用，競爭性抑制劑屬此類。

d．阻抑反應的順利進行，代謝過程中的反饋抑制即屬此類。

④常見的抑制劑

a．不可逆抑制劑依據抑制劑對酶的選擇性不同，分為專一性和非專一性不可逆抑制劑兩種類型。

第一，專一性不可逆抑制劑此類抑制劑均為底物的類似物，可分為親和標記試劑和酶自殺性底物兩種。

第二，非專一性不可逆抑制劑可作用于酶分子上不同的基團或幾類不同的酶,包括有機磷化合物、重金屬離子、烷化試劑、氰化物和硫化物等。

b．可逆抑制劑最常見和最重要的是競爭性抑制劑。一些競爭性抑制劑與天然的代謝物在結構上非常相似，能選擇性地抑制病菌或癌細胞在代謝過程中的某些酶，而具有抗癌和抗菌作用。

（8）反應產物對酶作用的影響

一般反應產物（除反應產生的對酶無害的氣體，或反應產生的不溶解的固體物質外）對酶反應速率都有抑制作用，如產物為酸或H₂O₂，則可使酶破壞。反應產物的增加，可阻抑中間產物（ES）的分解。

十、調節酶、同工酶、誘導酶和多酶復合物

1調節酶

調節酶是指對代謝調節有特殊作用的酶類，主要包括別構酶和共價調節酶兩類。

（1）別構酶

①別構酶的作用、性質、結構特點以及作用動力學等總結于表5-7所示。

表5-7　別構酶的作用、性質、結構特點以及作用動力學

a．別構效應中正調節物使酶活力增加，反應為正別構；負調節物使酶活力降低，反應為負別構。別構酶因受底物分子調節的效應稱同促效應。異促效應是指別構酶因受底物以外的其他代謝物分子調節的效應。

b．協同指數是指酶分子中的結合被底物飽和90%與飽和0%時底物濃度的比值。

典型的米氏酶R_S＝81；

具有正協同效應的別構酶R_S＜81；

具有負協同效應的別構酶R_S＞81。

②別構酶的作用機制

a．齊變模型

齊變模型認為所有亞基必須是相同的構象，當一個亞基構象有了改變，其余亞基的構象都必須作同樣的改變，這就是齊變，以保持亞基的對稱性。

b．序變模型

序變模型認為酶的亞基與配基結合后，亞基的構象是逐個逐個地變化，即序變。

（2）共價調節酶

共價調節酶指調節酶分子上以共價鍵可逆地連接或脫去一定的化學基團，使酶的活性發生改變。這類酶有活性型和非活性型兩種類型。根據修飾基團的不同，可分為磷酸化、腺苷酰化、尿苷酰化、乙酰化化、甲基化以及-S鍵與-SH之間的互變這6種類型，其中通過磷酸化與脫磷酸化來改變酶活性的調節最為普遍。

2同工酶

同工酶是指能催化同一種化學反應，但其酶蛋白本身的分子結構、組成有所不同的一組酶。同工酶由兩個或兩個以上亞基組成，屬寡聚酶。

（1）同工酶的本質

同工酶是由不同基因編碼的多肽鏈，或由同一基因轉錄生成的不同mRNA所翻譯的不同多肽鏈組成的蛋白質。

（2）同工酶的分布

同工酶存在于同一種屬或同一個體的不同組織或同一細胞的不同亞細胞結構中，它使不同的組織、器官和不同的亞細胞結構具有不同的代謝特征。乳酸脫氫酶（LDH）是最先發現的同工酶。

（3）同工酶的作用

①同工酶譜的改變有助于對疾病的診斷。

②作為遺傳標志，用于遺傳分析研究。

3誘導酶

誘導酶指在誘導物存在是誘導產生的酶。在誘導物存在時，含量顯著增加。在沒有誘導物時，誘導酶一般是不產生物或含量很少。這種誘導物往往是該酶的底物或底物類似物。

4多酶復合物

多酶復合物指由幾種不同的酶有組織地組合在一起，在功能上，各種酶互相配合的復合物。第一種酶的反應產物即為第二種酶的底物，如此依次進行，直到多酶復合物中的各種酶都參加了各自承擔的催化反應為止。典型的多酶復合物是大腸桿菌的丙酮酸脫氫酶復合物。

十一、固定化酶

1定義

固定化酶是指用物理或化學方法將水溶性酶連接到固相載體上，或將酶包埋起來，使它以固相狀態作用于底物的酶，又稱固相酶。固定化酶不是一類新酶而是一種生化技術，它具有酶的催化特性和相對更高的穩定性，可反復使用，提高酶的使用率。

2制備固定化酶的方法

（1）吸附法：使酶被吸附于惰性固體的表面，或吸附于離子交換劑上。

（2）偶聯法：使酶通過共價鍵連接于適當的不溶于水的載體上。

（3）交聯法：使酶分子間依靠雙功能基團試劑交聯聚合成網狀結構。

（4）包埋法：使酶包埋在凝膠的格子中或包埋在半透膜微膠囊中。